एक्टिन प्रोटीन संरचना में शामिल है। स्नायु प्रोटीन

मांसपेशी संकुचन एक्टिन और मायोसिन द्वारा गठित दो फिलामेंट सिस्टम के पारस्परिक आंदोलन पर आधारित है। मायोसिन हेड्स में स्थित सक्रिय केंद्र में एटीपी हाइड्रोलाइज्ड होता है। हाइड्रोलिसिस के साथ मायोसिन हेड्स के उन्मुखीकरण और एक्टिन फिलामेंट्स की गति में बदलाव होता है। संकुचन का नियमन एक्टिन या मायोसिन के फिलामेंट्स पर स्थित विशेष सीए-बाइंडिंग प्रोटीन द्वारा प्रदान किया जाता है।

परिचय।गतिशीलता के विभिन्न रूप लगभग सभी जीवित जीवों की विशेषता है। विकास के क्रम में, जानवरों ने विशेष कोशिकाओं और ऊतकों का विकास किया है, जिसका मुख्य कार्य गति उत्पन्न करना है। मांसपेशियां अत्यधिक विशिष्ट अंग हैं जो एटीपी के हाइड्रोलिसिस के कारण यांत्रिक बल उत्पन्न करने और अंतरिक्ष में जानवरों की आवाजाही सुनिश्चित करने में सक्षम हैं। इसी समय, लगभग सभी प्रकार की मांसपेशियों के संकुचन का आधार मुख्य रूप से एक्टिन और मायोसिन से निर्मित प्रोटीन फिलामेंट्स (फिलामेंट्स) की दो प्रणालियों की गति है।

स्नायु अवसंरचना।यांत्रिक कार्य में एटीपी ऊर्जा के अत्यधिक कुशल रूपांतरण के लिए, मांसपेशियों में कड़ाई से आदेशित संरचना होनी चाहिए। दरअसल, मांसपेशियों में सिकुड़े प्रोटीन की पैकिंग एक क्रिस्टल में परमाणुओं और अणुओं की पैकिंग के बराबर होती है। आइए कंकाल की मांसपेशी की संरचना पर विचार करें (चित्र 1)।

स्पिंडल पेशी में पेशीय रेशों के बंडल होते हैं। परिपक्व मांसपेशी फाइबर लगभग पूरी तरह से मायोफिब्रिल्स से भरा होता है - सिकुड़ा हुआ प्रोटीन द्वारा गठित मोटे और पतले फिलामेंट्स को ओवरलैप करने की एक प्रणाली से बनने वाली बेलनाकार संरचनाएं। कंकाल की मांसपेशियों के मायोफिब्रिल्स में, हल्के और गहरे रंग के क्षेत्रों का सही विकल्प देखा जाता है। इसलिए, कंकाल की मांसपेशियों को अक्सर धारीदार मांसपेशियां कहा जाता है। मायोफिब्रिल में समान दोहराव वाले तत्व होते हैं, तथाकथित सार्कोमेरेस (चित्र 1 देखें)। सरकोमेरे दोनों तरफ Z-डिस्क से घिरा है। इन डिस्कों के दोनों ओर पतले एक्टिन तंतु जुड़े होते हैं। एक्टिन फिलामेंट्स का घनत्व कम होता है और इसलिए माइक्रोस्कोप के तहत वे अधिक पारदर्शी या हल्के दिखाई देते हैं। जेड-डिस्क के दोनों किनारों पर स्थित इन पारदर्शी, हल्के क्षेत्रों को आइसोट्रोपिक ज़ोन (या आई-ज़ोन) कहा जाता है (चित्र 1 देखें)। सरकोमेरे के बीच में, मोटे तंतुओं की एक प्रणाली होती है जो मुख्य रूप से एक अन्य सिकुड़ा हुआ प्रोटीन, मायोसिन से निर्मित होती है। सरकोमेरे के इस हिस्से का घनत्व अधिक होता है और यह एक गहरा अनिसोट्रोपिक ज़ोन (या ए-ज़ोन) बनाता है।

संकुचन के दौरान, मायोसिन एक्टिन के साथ बातचीत करने में सक्षम हो जाता है और एक्टिन फिलामेंट्स को सरकोमेरे के केंद्र की ओर खींचना शुरू कर देता है (चित्र 1 देखें)। इस आंदोलन के परिणामस्वरूप, प्रत्येक सरकोमेरे और संपूर्ण मांसपेशी की लंबाई कम हो जाती है। यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि गति उत्पन्न करने के लिए ऐसी प्रणाली के साथ, जिसे स्लाइडिंग फिलामेंट सिस्टम कहा जाता है, फिलामेंट्स की लंबाई (न तो एक्टिन फिलामेंट्स, न ही मायोसिन फिलामेंट्स) नहीं बदलती है। छोटा करना केवल एक दूसरे के सापेक्ष धागों की गति का परिणाम है।

पेशी संकुचन की शुरुआत का संकेत कोशिका के अंदर Ca 2+ की सांद्रता में वृद्धि है। कोशिका में कैल्शियम की सांद्रता को बाहरी झिल्ली में निर्मित विशेष कैल्शियम पंपों और सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम की झिल्ली की मदद से नियंत्रित किया जाता है, जो मायोफिब्रिल्स को बांधता है (चित्र 1 देखें)। उपरोक्त आरेख मांसपेशियों के संकुचन के तंत्र का एक सामान्य विचार देता है। इस प्रक्रिया के आणविक आधार को समझने के लिए, आइए हम मुख्य सिकुड़ा प्रोटीन के गुणों के विश्लेषण की ओर मुड़ें।

एक्टिन की संरचना और गुण।एक्टिन की खोज 1948 में हंगेरियन बायोकेमिस्ट ब्रूनो स्ट्राब ने की थी। मायोसिन द्वारा उत्प्रेरित एटीपी के हाइड्रोलिसिस (इसलिए एक्टिन) को सक्रिय करने की क्षमता के कारण इस प्रोटीन को इसका नाम मिला। एक्टिन जानवरों और पौधों की लगभग सभी कोशिकाओं में पाए जाने वाले सर्वव्यापी प्रोटीनों में से एक है। यह प्रोटीन बहुत संरक्षित है।

एक्टिन मोनोमर्स (उन्हें अक्सर जी-एक्टिन कहा जाता है, यानी गोलाकार एक्टिन) एक दूसरे के साथ बातचीत कर सकते हैं, तथाकथित फाइब्रिलर (या एफ-एक्टिन) का निर्माण कर सकते हैं। बहुलकीकरण प्रक्रिया को मोनो- या द्विसंयोजक धनायनों की सांद्रता बढ़ाकर या विशेष प्रोटीन जोड़कर शुरू किया जा सकता है। पोलीमराइजेशन प्रक्रिया संभव हो जाती है क्योंकि एक्टिन मोनोमर्स एक दूसरे को पहचान सकते हैं और इंटरमॉलिक्युलर संपर्क बना सकते हैं।

पॉलिमराइज्ड एक्टिन एक दूसरे के सापेक्ष मुड़े हुए मोतियों की दो किस्में जैसा दिखता है, जहां प्रत्येक मनका एक्टिन मोनोमर होता है (चित्र 2, ए)। एक्टिन अणु सममित से बहुत दूर है, इसलिए, इस विषमता को दिखाई देने के लिए, अंजीर में एक्टिन बॉल का हिस्सा। 2, b छायांकित है। एक्टिन पोलीमराइजेशन प्रक्रिया को सख्ती से आदेश दिया जाता है, और एक्टिन मोनोमर्स को केवल एक निश्चित अभिविन्यास में बहुलक में पैक किया जाता है। इसलिए, बहुलक के एक छोर पर स्थित मोनोमर्स को एक-एक करके विलायक की ओर घुमाया जाता है, उदाहरण के लिए, अंधेरा छोर, और बहुलक के दूसरे छोर पर स्थित मोनोमर्स को दूसरे (प्रकाश) छोर से विलायक की ओर मोड़ दिया जाता है (चित्र। 2, बी)। बहुलक के अंधेरे और हल्के सिरों पर मोनोमर लगाव की संभावना अलग है। पॉलीमर का वह सिरा जहां पोलीमराइजेशन रेट अधिक होता है, उसे प्लस एंड कहा जाता है, और पॉलीमर के विपरीत सिरे को माइनस एंड के रूप में दर्शाया जाता है।

एक्टिन एक अद्वितीय निर्माण सामग्री है जिसका व्यापक रूप से कोशिका द्वारा साइटोस्केलेटन और सिकुड़ा तंत्र के विभिन्न तत्वों के निर्माण के लिए उपयोग किया जाता है। सेल की निर्माण आवश्यकताओं के लिए एक्टिन का उपयोग इस तथ्य के कारण है कि एक्टिन के पोलीमराइजेशन और डीपोलीमराइजेशन की प्रक्रियाओं को विशेष प्रोटीन की मदद से आसानी से नियंत्रित किया जा सकता है जो एक्टिन को बांधते हैं। ऐसे प्रोटीन होते हैं जो मोनोमेरिक एक्टिन से बंधते हैं (उदाहरण के लिए, प्रोफिलिन, अंजीर। 2, बी)। ये प्रोटीन, गोलाकार एक्टिन के साथ एक कॉम्प्लेक्स में होने के कारण, इसके पोलीमराइजेशन को रोकते हैं। ऐसे विशेष प्रोटीन होते हैं जो कैंची की तरह पहले से बने एक्टिन फिलामेंट्स को छोटे टुकड़ों में काटते हैं। कुछ प्रोटीन अधिमान्य रूप से पॉलिमर एक्टिन के प्लस-एंड पर एक कैप ("कैप" अंग्रेजी शब्द "कैप", कैप) से बांधते हैं और बनाते हैं। अन्य प्रोटीन एक्टिन माइनस एंड को कैप करते हैं। ऐसे प्रोटीन होते हैं जो पहले से बने एक्टिन फिलामेंट्स को एक साथ जोड़ सकते हैं। इस मामले में, या तो मोटे-जाली वाले लचीले नेटवर्क या एक्टिन फिलामेंट्स के कठोर बंडल बनते हैं (चित्र 2, बी)।

सरकोमेरे में सभी एक्टिन फिलामेंट्स की निरंतर लंबाई और सही अभिविन्यास होता है, जेड-डिस्क में स्थित फिलामेंट्स के प्लस-सिरों के साथ, और सरकोमेरे के मध्य भाग में माइनस-एंड होता है। इस पैकिंग के कारण, सरकोमेरे के बाएँ और दाएँ भागों में स्थित एक्टिन फ़िलामेंट्स की विपरीत दिशा होती है (यह चित्र 1 में चित्र 1 के निचले भाग में एक्टिन फ़िलामेंट्स पर विपरीत निर्देशित चेकमार्क के रूप में दिखाया गया है) .

मायोसिन की संरचना और गुण।वर्तमान में, कई (दस से अधिक) विभिन्न प्रकार के मायोसिन अणुओं का वर्णन किया गया है। आइए हम कंकाल की मांसपेशियों के सबसे अच्छी तरह से अध्ययन किए गए मायोसिन की संरचना पर विचार करें (चित्र 3, ए)। कंकाल की मांसपेशी मायोसिन अणु में छह पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं - दो तथाकथित मायोसिन भारी श्रृंखलाएं और चार मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाएं (एलसीएम)। ये श्रृंखलाएं एक-दूसरे (गैर-सहसंयोजक बंधन) के साथ दृढ़ता से जुड़ी हुई हैं और एक एकल पहनावा बनाती हैं, जो वास्तव में एक मायोसिन अणु है।

मायोसिन भारी श्रृंखलाओं में एक उच्च आणविक भार (200,000-250,000) और एक अत्यधिक असममित संरचना होती है (चित्र 3, ए)। प्रत्येक भारी श्रृंखला में एक लंबी, कुंडलित पूंछ और एक छोटा, कॉम्पैक्ट, नाशपाती के आकार का सिर होता है। मायोसिन भारी जंजीरों की कुंडलित पूंछ एक रस्सी की तरह एक साथ मुड़ी हुई हैं (चित्र 3, ए)। इस रस्सी में काफी उच्च कठोरता होती है, और इसलिए मायोसिन अणु की पूंछ रॉड जैसी संरचना बनाती है। पूंछ की कठोर संरचना कई जगहों पर टूटी हुई है। इन स्थानों में, तथाकथित काज क्षेत्र स्थित हैं, जो मायोसिन अणु के अलग-अलग हिस्सों की गतिशीलता सुनिश्चित करते हैं। हिंज क्षेत्रों को प्रोटियोलिटिक (हाइड्रोलाइटिक) एंजाइमों द्वारा आसानी से साफ किया जाता है, जिससे टुकड़ों का निर्माण होता है जो बरकरार मायोसिन अणु (छवि 3, ए) के कुछ गुणों को बनाए रखते हैं।

गर्दन के क्षेत्र में, यानी, मायोसिन भारी श्रृंखला के नाशपाती के आकार के सिर के सर्पिल पूंछ में संक्रमण के समय, छोटी मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाएं होती हैं जिनका आणविक भार 18000-28000 होता है (इन श्रृंखलाओं को अंजीर में चाप के रूप में दिखाया गया है। 3, ए)। मायोसिन भारी श्रृंखला का प्रत्येक शीर्ष एक नियामक (लाल चाप) और एक आवश्यक (नीला चाप) मायोसिन प्रकाश श्रृंखला से जुड़ा होता है। मायोसिन की दोनों हल्की शृंखलाएं किसी न किसी रूप में मायोसिन की एक्टिन के साथ अंतःक्रिया करने की क्षमता को प्रभावित करती हैं और मांसपेशियों के संकुचन के नियमन में शामिल होती हैं।

रॉड के आकार की पूंछ इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन (छवि 3, बी) के कारण एक दूसरे से चिपक सकती है। इस मामले में, मायोसिन अणु एक दूसरे के समानांतर या समानांतर समानांतर में स्थित हो सकते हैं (चित्र 3, बी)। समानांतर मायोसिन अणु एक दूसरे के सापेक्ष एक निश्चित दूरी से विस्थापित होते हैं। इस मामले में, सिर, उनके साथ जुड़े प्रकाश मायोसिन श्रृंखलाओं के साथ, अजीबोगरीब प्रोट्रूशियंस-टियर्स के रूप में एक बेलनाकार सतह (मायोसिन अणुओं की पूंछ द्वारा गठित) पर स्थित होते हैं।

कंकाल की मांसपेशी मायोसिन पूंछ को समानांतर और विरोधी समानांतर दिशाओं में पैक किया जा सकता है। समानांतर और समानांतर समानांतर पैकिंग के संयोजन से तथाकथित द्विध्रुवी (यानी, द्विध्रुवी) मायोसिन फिलामेंट्स (चित्र 3 बी) का निर्माण होता है। इस फिलामेंट में लगभग 300 मायोसिन अणु होते हैं। मायोसिन के आधे अणु एक दिशा में अपना सिर घुमाते हैं, और दूसरे आधे दूसरी दिशा में। द्विध्रुवी मायोसिन फिलामेंट सरकोमेरे के मध्य भाग में स्थित होता है (चित्र 1 देखें)। मोटे फिलामेंट के बाएं और दाएं हिस्सों में मायोसिन हेड्स की अलग-अलग दिशाओं को अंजीर के निचले हिस्से में मायोसिन फिलामेंट्स पर बहुआयामी टिकों द्वारा दर्शाया गया है। 1.

कंकाल की मांसपेशी मायोसिन का मुख्य "मोटर" हिस्सा मायोसिन भारी श्रृंखला का प्रमुख है जो संबंधित मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाओं के साथ है। मायोसिन हेड्स एक्टिन फिलामेंट्स तक पहुंच सकते हैं और उनसे संपर्क कर सकते हैं। जब ऐसे संपर्क बंद हो जाते हैं, तो तथाकथित अनुप्रस्थ पुल बनते हैं, जो वास्तव में एक पुलिंग बल उत्पन्न करते हैं और मायोसिन के सापेक्ष एक्टिन फिलामेंट्स की स्लाइडिंग सुनिश्चित करते हैं। आइए कल्पना करने की कोशिश करें कि ऐसा एकल क्रॉस ब्रिज कैसे काम करता है।

मायोसिन हेड्स के कामकाज के तंत्र के बारे में आधुनिक विचार। 1993 में, पृथक और विशेष रूप से संशोधित मायोसिन हेड्स को क्रिस्टलीकृत करना संभव था। इसने मायोसिन हेड्स की संरचना को स्थापित करना और इस बारे में परिकल्पना तैयार करना संभव बना दिया कि मायोसिन हेड्स एक्टिन फिलामेंट्स को कैसे स्थानांतरित कर सकते हैं।

ए - मायोसिन हेड इस तरह से उन्मुख होता है कि एक्टिन-बाइंडिंग सेंटर (रंगीन लाल) दाईं ओर स्थित होता है। एक्टिन-बाइंडिंग सेंटर के दो हिस्सों (दो "जबड़े") को अलग करते हुए एक फांक ("खुला मुंह") स्पष्ट रूप से दिखाई देता है बी - एक्टिन फिलामेंट के साथ मायोसिन हेड के एकल चरण का आरेख। एक्टिन को गेंदों की माला के रूप में दर्शाया गया है। सिर के निचले हिस्से में एक्टिन-बाइंडिंग सेंटर के दो हिस्सों को अलग करने वाला एक स्लिट होता है। एडेनोसाइन को ए लेबल किया गया है, और फॉस्फेट समूहों को छोटे सर्कल के रूप में दिखाया गया है। राज्यों 5 और 1 के बीच, मायोसिन गर्दन का पुनर्विन्यास, जो खींचने वाले बल की पीढ़ी के दौरान होता है, योजनाबद्ध रूप से दिखाया गया है (परिवर्तन और सरलीकरण के साथ)

यह पता चला कि मायोसिन हेड (चित्र 4) में तीन मुख्य भागों की पहचान की जा सकती है। लगभग 25,000 के आणविक भार के साथ मायोसिन सिर का एन-टर्मिनल भाग (चित्र 4, ए में हरे रंग में चिह्नित) एटीपी-बाध्यकारी केंद्र बनाता है। 50,000 के आणविक भार के साथ मायोसिन सिर के मध्य भाग (चित्र 4, ए में लाल रंग में चिह्नित) में एक एक्टिन बाइंडिंग केंद्र होता है। अंत में, 20,000 के आणविक भार के साथ सी-टर्मिनल भाग (चित्र 4, ए में बैंगनी रंग में चिह्नित) रूपों, जैसा कि यह था, पूरे सिर का ढांचा। यह भाग मायोसिन भारी जंजीरों की एक सर्पिलीकृत पूंछ के साथ एक लचीली जोड़ द्वारा जुड़ा हुआ है (चित्र 4, ए देखें)। मायोसिन सिर के सी-टर्मिनल भाग में, आवश्यक (चित्र 4, ए में पीला) और नियामक (छवि 4 में हल्का बैंगनी, ए) मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाओं के लिए बाध्यकारी साइटें हैं। मायोसिन सिर की सामान्य रूपरेखा थोड़ा खुले "मुंह" के साथ एक सांप जैसा दिखता है। इस "मुंह" के जबड़े (चित्र 4, ए में लाल रंग) एक्टिन-बाइंडिंग सेंटर बनाते हैं। यह माना जाता है कि एटीपी हाइड्रोलिसिस के दौरान, यह "मुंह" समय-समय पर खुलता और बंद होता है। "जबड़े" की स्थिति के आधार पर, मायोसिन का सिर एक्टिन के साथ कमोबेश मजबूती से बातचीत करता है।

एटीपी हाइड्रोलिसिस के चक्र और एक्टिन के साथ सिर की गति पर विचार करें। प्रारंभिक अवस्था में, मायोसिन सिर एटीपी से संतृप्त नहीं होता है, "मुंह" बंद होता है, एक्टिन-बाइंडिंग केंद्र ("जबड़े") एक साथ करीब होते हैं, और सिर एक्टिन के साथ दृढ़ता से बातचीत करता है। इस मामले में, सर्पिलीकृत "गर्दन" 45 के कोण पर उन्मुख है? एक्टिन फिलामेंट के सापेक्ष (चित्र 4, बी में राज्य 1)। जब एटीपी सक्रिय केंद्र में बांधता है, "मुंह" खुलता है, मुंह के दो "जबड़े" पर स्थित एक्टिन-बाइंडिंग साइट एक-दूसरे से दूर हो जाते हैं, मायोसिन और एक्टिन के बीच बंधन की ताकत कमजोर हो जाती है, और सिर अलग हो जाता है एक्टिन फिलामेंट से (चित्र 4, बी में राज्य 2)। मायोसिन सिर के सक्रिय केंद्र में एटीपी हाइड्रोलिसिस एक्टिन से अलग होकर सक्रिय केंद्र के अंतराल को बंद कर देता है, "जबड़े" के उन्मुखीकरण में बदलाव और सर्पिलिज्ड गर्दन का पुन: अभिविन्यास होता है। एटीपी के एडीपी और अकार्बनिक फॉस्फेट के हाइड्रोलिसिस के बाद, गर्दन 45 . से घूमती है और एक्टिन फिलामेंट की लंबी धुरी के लंबवत स्थिति पर कब्जा कर लेता है (चित्र 4, बी में राज्य 3)। इन सभी घटनाओं के बाद, मायोसिन हेड फिर से एक्टिन के साथ बातचीत करने में सक्षम है। हालांकि, अगर राज्य 1 में सिर ऊपर से दूसरे एक्टिन मोनोमर के संपर्क में था, अब, गर्दन के घूमने के कारण, सिर ऊपर से तीसरे एक्टिन मोनोमर के साथ जुड़ता है और इंटरैक्ट करता है (चित्र 4 बी में राज्य 4) ) एक्टिन के साथ एक कॉम्प्लेक्स के बनने से मायोसिन हेड में संरचनात्मक परिवर्तन होते हैं। ये परिवर्तन मायोसिन अकार्बनिक फॉस्फेट के सक्रिय केंद्र से बाहर निकलना संभव बनाते हैं, जो एटीपी के हाइड्रोलिसिस के दौरान बनाया गया था। उसी समय, गर्दन का एक पुनर्संयोजन होता है। यह एक्टिन फिलामेंट के संबंध में 45 ° के कोण पर एक स्थान रखता है और पुनर्संयोजन के दौरान, एक खींचने वाला बल विकसित होता है (चित्र 4, बी में राज्य 5)। मायोसिन हेड एक्टिन फिलामेंट को एक कदम आगे बढ़ाता है। उसके बाद, एक अन्य प्रतिक्रिया उत्पाद, एडीपी, सक्रिय साइट से जारी किया जाता है। चक्र बंद है, और सिर अपनी प्रारंभिक अवस्था में चला जाता है (चित्र 4, बी में राज्य 1)।

प्रत्येक सिर एक छोटा खींचने वाला बल (कई पिकोन्यूटन) उत्पन्न करता है। हालांकि, ये सभी छोटे प्रयास जुड़ते हैं, और इसके परिणामस्वरूप, मांसपेशियों में काफी बड़े तनाव विकसित हो सकते हैं। जाहिर है, पतले और मोटे फिलामेंट्स के ओवरलैपिंग का क्षेत्र जितना बड़ा होगा (अर्थात, जितने अधिक मायोसिन हेड एक्टिन फिलामेंट्स पर पकड़ सकते हैं), उतना ही अधिक बल मांसपेशियों द्वारा उत्पन्न किया जा सकता है।

मांसपेशियों के संकुचन के नियमन के लिए तंत्र।एक पेशी अपना कार्य नहीं कर सकती यदि वह लगातार सिकुड़ी हुई अवस्था में हो। प्रभावी कार्य के लिए, यह आवश्यक है कि पेशी में विशेष "स्विच" हों जो मायोसिन सिर को एक्टिन फिलामेंट के साथ केवल कड़ाई से परिभाषित स्थितियों (उदाहरण के लिए, पेशी के रासायनिक या विद्युत उत्तेजना के दौरान) के साथ चलने की अनुमति दें। उत्तेजना मांसपेशियों के अंदर सीए 2+ की एकाग्रता में 10 -7 से 10 -5 एम तक अल्पकालिक वृद्धि की ओर ले जाती है। सीए 2+ आयन मांसपेशी संकुचन की शुरुआत के लिए एक संकेत हैं।

इस प्रकार, संकुचन को विनियमित करने के लिए, विशेष नियामक प्रणालियों की आवश्यकता होती है जो सेल के अंदर सीए 2+ की एकाग्रता में परिवर्तन को ट्रैक कर सकती हैं। नियामक प्रोटीन पतले और मोटे फिलामेंट्स या साइटोप्लाज्म में स्थित हो सकते हैं। सीए-बाइंडिंग प्रोटीन कहां स्थित हैं, इस पर निर्भर करते हुए, तथाकथित मायोसिन और एक्टिन प्रकार के सिकुड़ा गतिविधि विनियमन के बीच अंतर करने की प्रथा है।

मायोसिन प्रकार की सिकुड़ा गतिविधि विनियमन।मोलस्क में कुछ मांसपेशियों के लिए मायोसिन विनियमन का सबसे सरल तरीका वर्णित किया गया है। इसकी संरचना के संदर्भ में, मोलस्क में मायोसिन कशेरुक के कंकाल की मांसपेशियों में मायोसिन से भिन्न नहीं होता है। दोनों ही मामलों में, मायोसिन में दो भारी श्रृंखलाएं (200,000-250,000 के आणविक भार के साथ) और चार प्रकाश श्रृंखलाएं (18,000-28,000 के आणविक भार के साथ) होती हैं (चित्र 3 देखें)। सीए 2+ की अनुपस्थिति में, माना जाता है कि प्रकाश श्रृंखला मायोसिन भारी श्रृंखला के काज क्षेत्र के चारों ओर लपेटी जाती है। इस मामले में, काज की गतिशीलता गंभीर रूप से सीमित है। मायोसिन का सिर थरथरानवाला आंदोलनों को नहीं कर सकता है, यह, जैसा कि यह था, एक मोटे फिलामेंट के ट्रंक के सापेक्ष एक स्थिति में जमे हुए है (चित्र 5, ए)। जाहिर है, इस स्थिति में, सिर दोलन ("रेकिंग") आंदोलनों को नहीं कर सकता है और परिणामस्वरूप, एक्टिन फिलामेंट को स्थानांतरित नहीं कर सकता है। जब Ca 2+ बंधता है, तो मायोसिन प्रकाश और भारी श्रृंखलाओं की संरचना में परिवर्तन होते हैं। काज क्षेत्र में गतिशीलता नाटकीय रूप से बढ़ जाती है। अब, एटीपी के हाइड्रोलिसिस के बाद, मायोसिन हेड मायोसिन के सापेक्ष एक्टिन फिलामेंट्स को दोलन और धक्का दे सकता है।

तथाकथित मायोसिन प्रकार का विनियमन कशेरुकियों की चिकनी मांसपेशियों (जैसे वाहिकाओं, गर्भाशय) की चिकनी मांसपेशियों के साथ-साथ गैर-मांसपेशी गतिशीलता के कुछ रूपों (प्लेटलेट्स के आकार में परिवर्तन) की विशेषता है। जैसा कि मोलस्क की मांसपेशियों के मामले में, चिकनी मांसपेशियों के मायोसिन प्रकार के विनियमन मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाओं की संरचना में परिवर्तन से जुड़ा होता है। हालांकि, चिकनी मांसपेशियों के मामले में, यह तंत्र काफी जटिल है।

यह पता चला कि एक विशेष एंजाइम चिकनी मांसपेशियों के मायोसिन फिलामेंट्स से जुड़ा होता है। इस एंजाइम को मायोसिन लाइट चेन किनेज (MLCK) कहा जाता है। मायोसिन लाइट चेन काइनेज प्रोटीन केनेसेस के समूह से संबंधित है, एंजाइम जो टर्मिनल एटीपी फॉस्फेट अवशेषों को प्रोटीन के सेरीन या थ्रेओनीन अवशेषों के ऑक्सीग्रुप में स्थानांतरित करने में सक्षम हैं। आराम करने पर, साइटोप्लाज्म में सीए 2+ की कम सांद्रता पर, मायोसिन प्रकाश श्रृंखला किनेज निष्क्रिय होती है। यह इस तथ्य के कारण है कि एंजाइम की संरचना में एक विशेष निरोधात्मक (अवरुद्ध गतिविधि) साइट होती है। निरोधात्मक साइट एंजाइम के सक्रिय केंद्र में प्रवेश करती है और, सच्चे सब्सट्रेट के साथ बातचीत करने का अवसर दिए बिना, एंजाइम की गतिविधि को पूरी तरह से अवरुद्ध कर देती है। इस प्रकार, एंजाइम, जैसा कि वह था, खुद को सोने के लिए रखता है।

ए - मोलस्क में मांसपेशियों के संकुचन के नियमन के लिए एक काल्पनिक योजना। दिखाया गया है कि एक मायोसिन हेड है जिसमें हल्की श्रृंखलाएं हैं और पांच सर्कल के रूप में एक एक्टिन फिलामेंट है। आराम की स्थिति में (ए) मायोसिन प्रकाश श्रृंखला सिर को मायोसिन फिलामेंट ट्रंक से जोड़ने वाली काज की गतिशीलता को कम करती है। सीए 2+ बाइंडिंग (बी) के बाद, काज की गतिशीलता बढ़ जाती है, मायोसिन हेड ऑसिलेटरी मूवमेंट करता है और मायोसिन के सापेक्ष एक्टिन को धक्का देता है। बी - कशेरुकियों की चिकनी मांसपेशियों की सिकुड़ा गतिविधि के नियमन के लिए योजना। सीएएम - शांतोडुलिन; एमएलसीके - मायोसिन लाइट चेन किनेज; FLCM - मायोसिन लाइट चेन फॉस्फेटस; पी-मायोसिन - फॉस्फोराइलेटेड मायोसिन (सरलीकरण और परिवर्तन के अनुसार)

चिकनी पेशियों के कोशिकाद्रव्य में एक विशेष प्रोटीन होता है जिसे शांतोदुलिन कहते हैं, जिसकी संरचना में चार Ca-बंधन केन्द्र होते हैं। सीए 2+ बाइंडिंग से शांतोडुलिन की संरचना में परिवर्तन होता है। Ca 2+ के साथ संतृप्त Calmodulin MLCK (चित्र 5, B) के साथ बातचीत करने में सक्षम प्रतीत होता है। शांतोडुलिन के उतरने से सक्रिय केंद्र से निरोधात्मक साइट को हटा दिया जाता है, और मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाओं का काइनेज जाग जाता है, जैसा कि यह था। एंजाइम अपने सब्सट्रेट को पहचानना शुरू कर देता है और एटीपी से फॉस्फेट अवशेषों को मायोसिन नियामक प्रकाश श्रृंखला के एन-टर्मिनस के पास स्थित एक (या दो) सेरीन अवशेषों में स्थानांतरित करता है। मायोसिन की नियामक प्रकाश श्रृंखला के फॉस्फोराइलेशन से प्रकाश श्रृंखला दोनों की संरचना में महत्वपूर्ण परिवर्तन होते हैं और जाहिर है, प्रकाश श्रृंखला के साथ इसके संपर्क के क्षेत्र में मायोसिन की भारी श्रृंखला। प्रकाश श्रृंखला के फॉस्फोराइलेशन के बाद ही मायोसिन एक्टिन के साथ बातचीत करने में सक्षम होता है और मांसपेशियों में संकुचन शुरू होता है (चित्र 5, बी)।

कोशिका में कैल्शियम की सांद्रता में कमी से Ca 2+ आयनों का कैलमोडुलिन के धनायन-बंधन केंद्रों से पृथक्करण होता है। कैलमोडुलिन मायोसिन प्रकाश श्रृंखला किनेज से अलग हो जाता है, जो तुरंत अपने स्वयं के निरोधात्मक पेप्टाइड की कार्रवाई के तहत अपनी गतिविधि खो देता है और फिर से, जैसा कि था, हाइबरनेशन में चला जाता है। लेकिन जब मायोसिन की हल्की श्रृंखलाएं फॉस्फोराइलेटेड अवस्था में होती हैं, मायोसिन एक्टिन फिलामेंट्स के चक्रीय खिंचाव को जारी रखता है। सिर के चक्रीय आंदोलनों को रोकने के लिए, मायोसिन की नियामक प्रकाश श्रृंखला से फॉस्फेट अवशेषों को हटाना आवश्यक है। यह प्रक्रिया एक अन्य एंजाइम की कार्रवाई के तहत की जाती है - तथाकथित मायोसिन लाइट चेन फॉस्फेटस (चित्र 5, बी में एफएलसीएम)। फॉस्फेट मायोसिन नियामक प्रकाश श्रृंखला से फॉस्फेट अवशेषों को तेजी से हटाने के लिए उत्प्रेरित करता है। डीफॉस्फोराइलेटेड मायोसिन अपने सिर के साथ चक्रीय आंदोलनों को करने और एक्टिन फिलामेंट्स को ऊपर खींचने में सक्षम नहीं है। विश्राम (चित्र 5, बी) में सेट होता है।

इस प्रकार, मोलस्क की मांसपेशियों और कशेरुकियों की चिकनी मांसपेशियों दोनों में, विनियमन का आधार मायोसिन प्रकाश श्रृंखलाओं की संरचना में परिवर्तन है।

चावल। 6. मांसपेशियों के संकुचन के एक्टिन प्रकार के नियमन की संरचनात्मक नींव ए - हेलिक्स के खांचे में स्थित ट्रोपोमायोसिन अणुओं के एक निरंतर स्ट्रैंड के साथ एक्टिन फिलामेंट; बी - धारीदार और हृदय की मांसपेशियों के सरकोमेरे में पतले और मोटे तंतु की पारस्परिक व्यवस्था। एक्टिन फिलामेंट के एक भाग की शिथिलीकरण (सी) और संकुचन (डी) की स्थिति में बढ़ी हुई छवि। TnC, TnI और TnT, क्रमशः, ट्रोपोनिन C, ट्रोपोनिन I और ट्रोपोनिन T। अक्षर N, I और C क्रमशः ट्रोपोनिन I के एन-टर्मिनल, निरोधात्मक और C-टर्मिनल भागों को दर्शाते हैं (परिवर्तन और सरलीकरण के साथ)

मांसपेशी संकुचन विनियमन का एक्टिन तंत्र।सिकुड़न गतिविधि के नियमन का एक्टिन-संबंधित तंत्र कशेरुक और हृदय की मांसपेशियों की धारीदार कंकाल की मांसपेशियों की विशेषता है। कंकाल और हृदय की मांसपेशियों में फाइब्रिलर एक्टिन के फिलामेंट मोतियों की एक डबल स्ट्रैंड की तरह दिखते हैं (चित्र 2 और 6, ए)। एक्टिन मोतियों के तंतु एक दूसरे के सापेक्ष मुड़े हुए होते हैं, इसलिए फिलामेंट के दोनों ओर खांचे बनते हैं। इन खांचों की गहराई में, एक अत्यधिक कुंडलित प्रोटीन ट्रोपोमायोसिन स्थित होता है। प्रत्येक ट्रोपोमायोसिन अणु में दो समान (या एक दूसरे के समान) पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं, जो एक लड़की की चोटी की तरह एक दूसरे के सापेक्ष मुड़ जाती हैं। एक्टिन ग्रूव के भीतर स्थित, रॉड के आकार का ट्रोपोमायोसिन अणु सात एक्टिन मोनोमर्स से संपर्क करता है। प्रत्येक ट्रोपोमायोसिन अणु न केवल एक्टिन मोनोमर्स के साथ, बल्कि पिछले और बाद के ट्रोपोमायोसिन अणुओं के साथ भी संपर्क करता है, जिसके परिणामस्वरूप पूरे एक्टिन ग्रूव के अंदर ट्रोपोमायोसिन अणुओं का एक निरंतर स्ट्रैंड बनता है। इस प्रकार, ट्रोपोमायोसिन अणुओं द्वारा गठित एक प्रकार की केबल पूरे एक्टिन फिलामेंट के अंदर रखी जाती है।

एक्टिन फिलामेंट पर, ट्रोपोमायोसिन के अलावा, एक ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स भी होता है। इस परिसर में तीन घटक होते हैं, जिनमें से प्रत्येक में विशिष्ट कार्य होते हैं। ट्रोपोनिन का पहला घटक, ट्रोपोनिन सी, सीए 2+ को बांधने में सक्षम है (संक्षिप्त नाम सी इस प्रोटीन की सीए 2+ को बांधने की क्षमता को इंगित करता है)। संरचना और गुणों के संदर्भ में, ट्रोपोनिन सी शांतोडुलिन के समान है (विवरण देखें)। ट्रोपोनिन का दूसरा घटक, ट्रोपोनिन I, इसलिए नामित किया गया था क्योंकि यह एक्टोमीसिन द्वारा एटीपी के हाइड्रोलिसिस को रोक (दबा) सकता है। अंत में, ट्रोपोनिन के तीसरे घटक को ट्रोपोनिन टी कहा जाता है क्योंकि यह प्रोटीन ट्रोपोनिन को ट्रोपोमायोसिन से जोड़ता है। पूरा ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स अल्पविराम के रूप में होता है, जिसका आकार 2-3 एक्टिन मोनोमर्स के आकार के बराबर होता है (चित्र 6, सी, डी देखें)। सात एक्टिन मोनोमर्स के लिए एक ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स है।

विश्राम की स्थिति में, कोशिका द्रव्य में Ca 2+ की सांद्रता बहुत कम होती है। ट्रोपोनिन सी के नियामक केंद्र सीए 2+ से संतृप्त नहीं हैं। यही कारण है कि ट्रोपोनिन सी केवल अपने सी-एंड (छवि 6, सी) में ट्रोपोनिन I के साथ कमजोर रूप से बातचीत करता है। ट्रोपोनिन I के निरोधात्मक और सी-टर्मिनल क्षेत्र एक्टिन के साथ परस्पर क्रिया करते हैं और ट्रोपोनिन टी का उपयोग करके ट्रोपोमायोसिन को एक्टिन सतह पर खांचे से बाहर धकेलते हैं। जब तक ट्रोपोमायोसिन खांचे की परिधि में स्थित होता है, तब तक मायोसिन हेड्स में एक्टिन की उपलब्धता सीमित होती है। मायोसिन के साथ एक्टिन का संपर्क संभव है, लेकिन इस संपर्क का क्षेत्र छोटा है, जिसके परिणामस्वरूप मायोसिन का सिर एक्टिन की सतह पर नहीं जा सकता है और एक खींचने वाला बल उत्पन्न नहीं कर सकता है।

साइटोप्लाज्म में सीए 2+ की सांद्रता में वृद्धि के साथ, ट्रोपोनिन सी के नियामक केंद्रों की संतृप्ति होती है (चित्र 6, डी)। ट्रोपोनिन सी ट्रोपोनिन I के साथ एक मजबूत परिसर बनाता है। इस मामले में, ट्रोपोनिन I के निरोधात्मक और सी-टर्मिनल भाग एक्टिन से अलग हो जाते हैं। अब कुछ भी एक्टिन की सतह पर ट्रोपोमायोसिन नहीं रखता है, और यह खांचे के नीचे तक लुढ़कता है। ट्रोपोमायोसिन की यह गति मायोसिन हेड्स के लिए एक्टिन की उपलब्धता को बढ़ाती है, एक्टिन और मायोसिन के बीच संपर्क का क्षेत्र बढ़ता है, और मायोसिन हेड्स न केवल एक्टिन के साथ संपर्क करने की क्षमता प्राप्त करते हैं, बल्कि इसकी सतह पर रोल करते हैं, जिससे एक खिंचाव पैदा होता है। बल।

इस प्रकार, सीए 2+ ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स की संरचना में बदलाव का कारण बनता है। ट्रोपोनिन संरचना में इन परिवर्तनों से ट्रोपोमायोसिन की गति होती है। इस तथ्य के कारण कि ट्रोपोमायोसिन अणु एक दूसरे के साथ बातचीत करते हैं, एक ट्रोपोमायोसिन की स्थिति में परिवर्तन पिछले और बाद के ट्रोपोमायोसिन अणुओं के आंदोलन को लागू करेगा। यही कारण है कि ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन की संरचना में स्थानीय परिवर्तन पूरे एक्टिन फिलामेंट के साथ तेजी से फैलते हैं।

निष्कर्ष।अंतरिक्ष में गति के लिए मांसपेशियां सबसे परिष्कृत और विशिष्ट उपकरण हैं। मांसपेशियों में संकुचन मुख्य सिकुड़ा प्रोटीन (एक्टिन और मायोसिन) द्वारा एक दूसरे के सापेक्ष बनने वाले फिलामेंट्स की दो प्रणालियों के फिसलने के कारण होता है। चक्रीय बंद होने और एक्टिन और मायोसिन के तंतुओं के बीच संपर्कों के खुलने के कारण फिलामेंट्स का खिसकना संभव हो जाता है। ये संपर्क मायोसिन हेड्स द्वारा बनते हैं, जो एटीपी को हाइड्रोलाइज कर सकते हैं और जारी ऊर्जा के कारण पुलिंग फोर्स उत्पन्न कर सकते हैं।

पेशी संकुचन का नियमन विशेष Ca-बाध्यकारी प्रोटीन द्वारा प्रदान किया जाता है, जो या तो मायोसिन या एक्टिन फिलामेंट्स पर स्थित हो सकता है। कुछ प्रकार की मांसपेशियों में (उदाहरण के लिए, कशेरुकियों की चिकनी मांसपेशियों में), मुख्य भूमिका मायोसिन फिलामेंट पर स्थित नियामक प्रोटीन द्वारा निभाई जाती है, जबकि अन्य प्रकार की मांसपेशियों (कशेरुकी के कंकाल और हृदय की मांसपेशियों) में मुख्य भूमिका निभाई जाती है। एक्टिन फिलामेंट पर स्थित नियामक प्रोटीन द्वारा।

साहित्य

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लेख के समीक्षक एन.के. नागराडोव

निकोले बोरिसोविच गुसेव, डॉक्टर ऑफ बायोलॉजिकल साइंसेज, बायोकैमिस्ट्री विभाग के प्रोफेसर, जीव विज्ञान के संकाय, मॉस्को स्टेट यूनिवर्सिटी। अनुसंधान रुचियां - प्रोटीन संरचना, मांसपेशी जैव रसायन। 90 से अधिक वैज्ञानिक पत्रों के लेखक।

प्रोटीन (पॉलीपेप्टाइड्स, प्रोटीन) उच्च आणविक भार वाले पदार्थ होते हैं जिनमें पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अल्फा-एमिनो एसिड शामिल होते हैं। जीवित जीवों में प्रोटीन की संरचना आनुवंशिक कोड द्वारा निर्धारित की जाती है। आमतौर पर, संश्लेषण 20 मानक अमीनो एसिड के एक सेट का उपयोग करता है।

प्रोटीन वर्गीकरण

प्रोटीन का पृथक्करण विभिन्न मानदंडों के अनुसार किया जाता है:

• अणु आकार।
• संयोजन।
• कार्य।

अंतिम मानदंड के अनुसार, प्रोटीन को वर्गीकृत किया जाता है:

• संरचनात्मक।
• पोषक और अतिरिक्त।
• परिवहन।
• सिकुड़ा हुआ।

संरचनात्मक प्रोटीन

इनमें इलास्टिन, कोलेजन, केराटिन, फाइब्रोइन शामिल हैं। संरचनात्मक पॉलीपेप्टाइड कोशिका झिल्ली के निर्माण में शामिल होते हैं। वे उनमें चैनल बना सकते हैं या अन्य कार्य कर सकते हैं।

पोषाहार, भंडारण प्रोटीन

पोषक पॉलीपेप्टाइड कैसिइन है। इसके कारण, बढ़ते शरीर को कैल्शियम, फास्फोरस और अमीनो एसिड प्रदान किए जाते हैं।

उगाए गए पौधों के बीजों के प्रोटीन, अंडे का सफेद भाग आरक्षित होता है। भ्रूण के विकास के चरण के दौरान इनका सेवन किया जाता है। मानव शरीर में, जानवरों की तरह, प्रोटीन रिजर्व में जमा नहीं होते हैं। उन्हें भोजन के साथ नियमित रूप से प्राप्त करना चाहिए, अन्यथा डिस्ट्रोफी विकसित हो सकती है।

परिवहन पॉलीपेप्टाइड्स

हीमोग्लोबिन ऐसे प्रोटीन का एक उत्कृष्ट उदाहरण है। हार्मोन, लिपिड और अन्य पदार्थों की गति में शामिल अन्य पॉलीपेप्टाइड भी रक्त में पाए जाते हैं।

कोशिका झिल्ली में प्रोटीन होते हैं जो कोशिका झिल्ली में आयनों, अमीनो एसिड, ग्लूकोज और अन्य यौगिकों को ले जाने की क्षमता रखते हैं।

सिकुड़ा हुआ प्रोटीन

इन पॉलीपेप्टाइड्स के कार्य मांसपेशी फाइबर के कार्य से संबंधित हैं। इसके अलावा, वे प्रोटोजोआ में सिलिया और फ्लैगेला की गति प्रदान करते हैं। सिकुड़ा हुआ प्रोटीन कार्य करता हैकोशिका के अंदर जीवों का परिवहन। उनकी उपस्थिति के कारण, सेलुलर रूपों में परिवर्तन सुनिश्चित होता है।

सिकुड़ा हुआ प्रोटीन के उदाहरणमायोसिन और एक्टिन हैं। यह कहा जाना चाहिए कि ये पॉलीपेप्टाइड्स न केवल मांसपेशी फाइबर कोशिकाओं में पाए जाते हैं। सिकुड़ा हुआ प्रोटीन कार्य करता हैलगभग सभी में उनके कार्य

peculiarities

कोशिकाओं में एक व्यक्तिगत पॉलीपेप्टाइड, ट्रोपोमायोसिन पाया जाता है। सिकुड़ा हुआ पेशी प्रोटीनमायोसिन इसका बहुलक है। यह एक्टिन के साथ एक कॉम्प्लेक्स बनाता है।

मांसपेशियों के प्रोटीन का संकुचनपानी में न घुलें।

पॉलीपेप्टाइड संश्लेषण दर

यह थायराइड और स्टेरॉयड हार्मोन द्वारा नियंत्रित होता है। कोशिका में प्रवेश करते हुए, वे विशिष्ट रिसेप्टर्स से बंधते हैं। गठित परिसर क्रोमेटिन में प्रवेश करता है और बांधता है। यह जीन स्तर पर पॉलीपेप्टाइड संश्लेषण की दर को बढ़ाता है।

सक्रिय जीन विशिष्ट आरएनए के संश्लेषण को बढ़ाते हैं। यह नाभिक को छोड़ देता है, राइबोसोम में जाता है और नए संरचनात्मक या के संश्लेषण को सक्रिय करता है सिकुड़ा हुआ प्रोटीन, एंजाइम या हार्मोन। यह जीन का उपचय प्रभाव है।

इस बीच, कोशिकाओं में प्रोटीन संश्लेषण एक धीमी प्रक्रिया है। इसके लिए बहुत अधिक ऊर्जा और प्लास्टिक सामग्री की आवश्यकता होती है। तदनुसार, हार्मोन चयापचय को जल्दी से नियंत्रित करने में असमर्थ हैं। उनका मुख्य कार्य शरीर में कोशिकाओं के विकास, विभेदन और विकास को विनियमित करना है।

मांसपेशी में संकुचन

यह उज्ज्वल है प्रोटीन के सिकुड़ा कार्य का एक उदाहरण... शोध के दौरान, यह पाया गया कि मांसपेशियों के संकुचन का आधार पॉलीपेप्टाइड के भौतिक गुणों में परिवर्तन है।

सिकुड़ा हुआ प्रोटीनएक्टोमायोसिन, जो एडेनोसिन ट्राइफॉस्फोरिक एसिड के साथ परस्पर क्रिया करता है। यह संबंध मायोफिब्रिल्स के संकुचन के साथ है। यह बातचीत शरीर के बाहर देखी जा सकती है।

उदाहरण के लिए, यदि एडेनोसाइन ट्राइफॉस्फेट का एक घोल पानी (मैकरेटेड) मांसपेशी फाइबर में उत्तेजना से रहित होता है, तो उनका तेज संकुचन शुरू हो जाएगा, जीवित मांसपेशियों के संकुचन के समान। यह अनुभव बहुत व्यावहारिक महत्व का है। यह सिद्ध करता है कि पेशीय संकुचन के लिए रासायनिक अभिक्रिया आवश्यक है। सिकुड़ा हुआ प्रोटीनऊर्जा से भरपूर पदार्थ के साथ।

विटामिन ई क्रिया

एक ओर, यह मुख्य इंट्रासेल्युलर एंटीऑक्सिडेंट है। विटामिन ई वसा और अन्य आसानी से ऑक्सीकृत यौगिकों को ऑक्सीकरण से बचाता है। साथ ही, यह इलेक्ट्रॉनों के वाहक के रूप में कार्य करता है और रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं में भाग लेता है, जो जारी ऊर्जा के भंडारण से जुड़े होते हैं।

विटामिन ई की कमी से मांसपेशी ऊतक शोष होता है: सिकुड़ा हुआ प्रोटीनमायोसिन तेजी से घटता है, और इसे कोलेजन, एक निष्क्रिय पॉलीपेप्टाइड द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है।

मायोसिन की विशिष्टता

इसे कुंजी में से एक माना जाता है सिकुड़ा हुआ प्रोटीन... यह मांसपेशियों के ऊतकों में पॉलीपेप्टाइड्स की कुल सामग्री का लगभग 55% हिस्सा है।

मायोफिब्रिल्स के फिलामेंट (मोटे तंतु) मायोसिन से बने होते हैं। अणु में एक डबल-फंसे संरचना और सिर (गोलाकार संरचनाएं) के साथ एक लंबा तंतुमय भाग होता है। मायोसिन के हिस्से के रूप में, 6 सबयूनिट प्रतिष्ठित हैं: गोलाकार भाग में स्थित 2 भारी और 4 हल्की श्रृंखलाएं।

फाइब्रिलर क्षेत्र का मुख्य कार्य मायोसिन फिलामेंट्स या मोटे प्रोटोफिब्रिल्स के बंडल बनाने की क्षमता है।

सिर पर ATPase की सक्रिय साइट और एक्टिन-बाइंडिंग सेंटर हैं। इसके कारण, एटीपी का हाइड्रोलिसिस और एक्टिन फिलामेंट्स के साथ एक बंधन सुनिश्चित होता है।

किस्मों

एक्टिन और मायोसिन के उपप्रकार हैं:

• फ्लैगेल्ला का डायनेन और प्रोटोजोआ का सिलिया।
• एरिथ्रोसाइट झिल्ली में स्पेक्ट्रिन।
• पेरीसिनेप्टिक झिल्ली के न्यूरोस्टेनिन।

इस प्रक्रिया में विभिन्न पदार्थों की गति के लिए जिम्मेदार जीवाणु पॉलीपेप्टाइड्स के लिए एक्टिन और मायोसिन के प्रकारों को भी जिम्मेदार ठहराया जा सकता है, जिसे केमोटैक्सिस भी कहा जाता है।

एडेनोसिन ट्राइफॉस्फोरिक एसिड की भूमिका

यदि आप एसिड के घोल में एक्टोमीसिन के फिलामेंट्स डालते हैं, तो पोटेशियम और मैग्नीशियम आयन मिलाते हैं, आप देख सकते हैं कि वे छोटे हो गए हैं। इस मामले में, एटीपी की दरार देखी जाती है। यह घटना इंगित करती है कि एडेनोसिन ट्राइफॉस्फोरिक एसिड के टूटने का सिकुड़ा हुआ प्रोटीन के भौतिक-रासायनिक गुणों में बदलाव के साथ एक निश्चित संबंध है और, परिणामस्वरूप, मांसपेशियों के काम के साथ। इस घटना की पहचान सबसे पहले सजेंट-ग्योर्डी और एंगेलहार्ड्ट ने की थी।

रासायनिक ऊर्जा को यांत्रिक ऊर्जा में परिवर्तित करने की प्रक्रिया में एटीपी के संश्लेषण और अपघटन का बहुत महत्व है। ग्लाइकोजन के टूटने के साथ, लैक्टिक एसिड के उत्पादन के साथ, एडेनोसिन ट्राइफॉस्फोरिक और क्रिएटिन फॉस्फोरिक एसिड के डीफॉस्फोराइलेशन के साथ, ऑक्सीजन की आवश्यकता नहीं होती है। यह अवायवीय परिस्थितियों में कार्य करने के लिए एक पृथक मांसपेशी की क्षमता की व्याख्या करता है।

मांसपेशियों के तंतुओं में, अवायवीय वातावरण में काम करते समय थके हुए, लैक्टिक एसिड और एडेनोसिन ट्राइफॉस्फोरिक और क्रिएटिन फॉस्फोरिक एसिड के टूटने के दौरान बनने वाले उत्पाद जमा होते हैं। नतीजतन, पदार्थों के भंडार समाप्त हो जाते हैं, जिसके विभाजन के दौरान आवश्यक ऊर्जा निकलती है। यदि आप थकी हुई मांसपेशियों को ऐसे वातावरण में रखते हैं जिसमें ऑक्सीजन होता है, तो यह ऑक्सीजन की खपत करेगा। कुछ लैक्टिक एसिड ऑक्सीकरण करना शुरू कर देंगे। परिणाम पानी और कार्बन डाइऑक्साइड है। जारी ऊर्जा का उपयोग क्षय उत्पादों से क्रिएटिन फॉस्फोरिक, एडेनोसिन ट्राइफॉस्फोरिक एसिड और ग्लाइकोजन के पुनर्संश्लेषण के लिए किया जाएगा। इससे मांसपेशियां फिर से काम करने की क्षमता हासिल कर लेंगी।

कंकाल की मांसपेशी

पॉलीपेप्टाइड्स के व्यक्तिगत गुणों को उनके कार्यों के उदाहरण से ही समझाया जा सकता है, अर्थात जटिल गतिविधियों में उनका योगदान। जिन कुछ संरचनाओं के लिए प्रोटीन और एक अंग के कार्यों के बीच एक संबंध स्थापित किया गया है, उनमें कंकाल की मांसपेशी विशेष ध्यान देने योग्य है।

उसकी कोशिका तंत्रिका आवेगों (झिल्ली-निर्देशित संकेतों) द्वारा सक्रिय होती है। आणविक रूप से, संकुचन एक्टिन, मायोसिन और एमजी-एटीपी के बीच आवधिक अंतःक्रियाओं के कारण क्रॉस-ब्रिज के चक्रीय गठन पर आधारित है। कैल्शियम-बाध्यकारी प्रोटीन और सीए आयन प्रभावकारक और तंत्रिका संकेतों के बीच मध्यस्थ के रूप में कार्य करते हैं।

मध्यस्थता दालों को चालू / बंद करने की प्रतिक्रिया की दर को सीमित करती है और सहज संकुचन को रोकती है। इसी समय, पंखों वाले कीड़ों के उड़ान मांसपेशी फाइबर के कुछ दोलनों (उतार-चढ़ाव) को आयनों या इसी तरह के कम-आणविक यौगिकों द्वारा नियंत्रित नहीं किया जाता है, बल्कि सीधे सिकुड़ा हुआ प्रोटीन द्वारा नियंत्रित किया जाता है। इसके कारण, बहुत तेजी से संकुचन संभव हैं, जो सक्रिय होने के बाद स्वतंत्र रूप से आगे बढ़ते हैं।

पॉलीपेप्टाइड्स के लिक्विड क्रिस्टल गुण

छोटा होने के साथ, प्रोटोफिब्रिल्स द्वारा गठित जाली की अवधि बदल जाती है। जब पतले धागों की एक जाली मोटे तत्वों की संरचना में प्रवेश करती है, तो चतुष्कोणीय समरूपता को षट्कोणीय समरूपता से बदल दिया जाता है। इस घटना को लिक्विड क्रिस्टल सिस्टम में एक बहुरूपी संक्रमण माना जा सकता है।

यांत्रिक रासायनिक प्रक्रियाओं की विशेषताएं

वे रासायनिक ऊर्जा को यांत्रिक ऊर्जा में बदलने के लिए उबालते हैं। माइटोकॉन्ड्रियल कोशिका झिल्लियों की ATPase गतिविधि कंकाल की मांसपेशी की आयोसिन प्रणाली के समान होती है। उनके यांत्रिक रासायनिक गुणों में सामान्य विशेषताएं नोट की जाती हैं: वे एटीपी के प्रभाव में कम हो जाती हैं।

नतीजतन, माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली में एक सिकुड़ा हुआ प्रोटीन मौजूद होना चाहिए। और वह वास्तव में वहां है। यह पाया गया कि सिकुड़ा हुआ पॉलीपेप्टाइड्स माइटोकॉन्ड्रियल मैकेनोकेमिस्ट्री में शामिल हैं। हालांकि, यह भी पाया गया कि फॉस्फेटिडिलिनोसिटोल (झिल्ली लिपिड) भी प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

इसके साथ ही

मायोसिन प्रोटीन अणु न केवल विभिन्न मांसपेशियों के संकुचन में योगदान देता है, बल्कि अन्य इंट्रासेल्युलर प्रक्रियाओं में भी भाग ले सकता है। हम बात कर रहे हैं, विशेष रूप से, ऑर्गेनेल की गति के बारे में, झिल्ली के लिए एक्टिन फिलामेंट्स का लगाव, साइटोस्केलेटन का गठन और कामकाज, आदि। लगभग हमेशा, अणु एक तरह से या किसी अन्य के साथ एक्टिन के साथ बातचीत करता है, जो दूसरी कुंजी है सिकुड़ा हुआ प्रोटीन।

यह दिखाया गया है कि एटीपी से फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों की दरार के दौरान जारी रासायनिक ऊर्जा के प्रभाव में एक्टोमीसिन अणु लंबाई बदल सकते हैं। दूसरे शब्दों में, यह वह प्रक्रिया है जो मांसपेशियों में संकुचन का कारण बनती है।

इस प्रकार एटीपी प्रणाली रासायनिक ऊर्जा के एक प्रकार के संचायक के रूप में कार्य करती है। आवश्यकतानुसार, यह एक्टोमायोसिन की मध्यस्थता के माध्यम से सीधे यांत्रिक में बदल जाता है। इसी समय, अन्य तत्वों की बातचीत की प्रक्रियाओं की कोई मध्यवर्ती चरण विशेषता नहीं है - थर्मल ऊर्जा में संक्रमण।

एक्टिन और मायोसिन

मांसपेशियों के संकुचन में होने वाली प्रक्रियाओं में बायोकैमिस्ट्री की रुचि न केवल मांसपेशियों की बीमारियों के तंत्र को स्पष्ट करने पर आधारित है, बल्कि इससे भी महत्वपूर्ण बात यह है कि विद्युत ऊर्जा को यांत्रिक ऊर्जा में परिवर्तित करने के लिए तंत्र का प्रकटीकरण, कर्षण और संचरण के जटिल तंत्र को दरकिनार कर दिया जाता है। .

सिकुड़ती मांसपेशियों में होने वाली क्रियाविधि और जैव रासायनिक प्रक्रियाओं को समझने के लिए, मांसपेशी फाइबर की संरचना को देखना आवश्यक है। मांसपेशी फाइबर की संरचनात्मक इकाई मायोफिब्रिल्स है - कोशिका के साथ स्थित प्रोटीन के विशेष रूप से संगठित बंडल। मायोफिब्रिल्स, बदले में, दो प्रकार के प्रोटीन फिलामेंट्स (फिलामेंट्स) से बने होते हैं - मोटे और पतले। मोटे फिलामेंट्स में मुख्य प्रोटीन मायोसिन है, और पतले फिलामेंट्स में एक्टिन है। मायोसिन और एक्टिन फिलामेंट्स शरीर में सभी सिकुड़ा हुआ सिस्टम का मुख्य घटक हैं। इलेक्ट्रॉन सूक्ष्म परीक्षण ने मायोफिब्रिल में मायोसिन और एक्टिन फिलामेंट्स की एक कड़ाई से व्यवस्थित व्यवस्था दिखाई। मायोफिब्रिल की कार्यात्मक इकाई सरकोमेरे है - दो जेड-प्लेटों के बीच मायोफिब्रिल का एक खंड। सरकोमेरे में मायोसिन फिलामेंट्स का एक बंडल शामिल होता है, जो तथाकथित एम-प्लेट के साथ बीच में परस्पर जुड़ा होता है, और उनके बीच से गुजरने वाले एक्टिन फिलामेंट्स, जो बदले में जेड-प्लेट्स से जुड़े होते हैं।

एक प्रकाश सूक्ष्मदर्शी में पेशी तंतुओं की संरचना के अध्ययन से उनकी अनुप्रस्थ रेखा को प्रकट करना संभव हो गया। इलेक्ट्रॉन सूक्ष्म अध्ययनों से पता चला है कि अनुप्रस्थ पट्टी मायोफिब्रिल्स के सिकुड़ा प्रोटीन के विशेष संगठन के कारण है - एक्टिन (आणविक भार 42,000) और मायोसिन (आणविक भार लगभग 500,000)। एक्टिन फिलामेंट्स को लगभग 36.5 एनएम की पिच के साथ एक डबल हेलिक्स में घुमाकर एक डबल फिलामेंट द्वारा दर्शाया जाता है। 1 माइक्रोन लंबे और 6--8 एनएम व्यास वाले ये फिलामेंट्स, जिनकी संख्या लगभग 2000 तक पहुंचती है, एक छोर पर जेड-प्लेट से जुड़े होते हैं। एक्टिन हेलिक्स के अनुदैर्ध्य खांचे में ट्रोपोमायोसिन प्रोटीन के फिलामेंटस अणु स्थित होते हैं। 40 एनएम के एक कदम के साथ, एक अन्य प्रोटीन, ट्रोपोनिन का एक अणु, ट्रोपोमायोसिन अणु से जुड़ा होता है। ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन एक्टिन और मायोसिन के बीच बातचीत के तंत्र में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। सरकोमेरे के बीच में, एक्टिन फिलामेंट्स के बीच, मोटे मायोसिन फिलामेंट्स होते हैं जिनकी लंबाई लगभग 1.6 माइक्रोन होती है। एक ध्रुवीकरण माइक्रोस्कोप में, यह क्षेत्र एक अंधेरे पट्टी के रूप में दिखाई देता है (बायरफ्रींग के कारण) - अनिसोट्रोपिक ए-डिस्क। इसके केंद्र में एक हल्की धारी H दिखाई देती है, विरामावस्था में इसमें कोई एक्टिन तंतु नहीं होते हैं। ए-डिस्क के दोनों किनारों पर हल्की आइसोट्रोपिक धारियां दिखाई देती हैं - एक्टिन फिलामेंट्स द्वारा बनाई गई आई-डिस्क। आराम से, एक्टिन और मायोसिन के तंतु एक दूसरे को इस तरह से थोड़ा ओवरलैप करते हैं कि सरकोमेरे की कुल लंबाई लगभग 2.5 माइक्रोन है। इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी ने एच-स्ट्रिप के केंद्र में एम-लाइन का खुलासा किया - वह संरचना जो मायोसिन फिलामेंट्स रखती है। मांसपेशी फाइबर के क्रॉस-सेक्शन पर, कोई मायोफिलामेंट के हेक्सागोनल संगठन को देख सकता है: प्रत्येक मायोसिन फिलामेंट छह एक्टिन फिलामेंट्स से घिरा होता है।

इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी से पता चलता है कि मायोसिन फिलामेंट के पार्श्व किनारों पर अनुप्रस्थ पुलों नामक प्रोट्रूशियंस पाए जाते हैं। वे 120 ° के कोण पर मायोसिन फिलामेंट की धुरी के संबंध में उन्मुख होते हैं। आधुनिक अवधारणाओं के अनुसार, अनुप्रस्थ पुल में एक सिर और एक गर्दन होती है। एक्टिन के लिए बाध्य होने पर सिर एक स्पष्ट एटी-चरण गतिविधि प्राप्त करता है। गर्दन में लोचदार गुण होते हैं और एक काज जोड़ होता है, इसलिए क्रॉस-ब्रिज का सिर अपनी धुरी के चारों ओर घूम सकता है। मायोसिन एक्टिन जैव रसायन

इंटरफेरेंस माइक्रोस्कोपी के संयोजन में माइक्रोइलेक्ट्रोड तकनीक के उपयोग ने यह स्थापित करना संभव बना दिया कि जेड-प्लेट के क्षेत्र में विद्युत उत्तेजना के आवेदन से सरकोमेरे का संकुचन होता है, जबकि डिस्क ज़ोन ए का आकार नहीं बदलता है, और H और I धारियों का आकार कम हो जाता है। इन टिप्पणियों ने संकेत दिया कि मायोसिन फिलामेंट्स की लंबाई नहीं बदलती है। इसी तरह के परिणाम तब प्राप्त हुए जब मांसपेशियों में खिंचाव हुआ - एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स की आंतरिक लंबाई नहीं बदली। इन प्रयोगों के परिणामस्वरूप, यह पाया गया कि एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स के परस्पर ओवरलैप का क्षेत्र बदल गया। इन तथ्यों ने एन. हक्सले और ए. हक्सले को मांसपेशियों के संकुचन के तंत्र की व्याख्या करने के लिए एक-दूसरे से स्वतंत्र रूप से स्लाइडिंग थ्रेड्स के सिद्धांत का प्रस्ताव करने की अनुमति दी। इस सिद्धांत के अनुसार, संकुचन के साथ, मोटे मायोसिन तंतु के सापेक्ष पतले एक्टिन तंतु के सक्रिय संचलन के कारण सरकोमेरे का आकार कम हो जाता है। वर्तमान में, इस तंत्र के कई विवरणों को स्पष्ट किया गया है, और सिद्धांत को प्रयोगात्मक पुष्टि प्राप्त हुई है।

एक्टिन- मांसपेशी ऊतक का प्रोटीन, जो एक अन्य प्रोटीन - मायोसिन - के साथ मिलकर एक्टोमीसिन बनाता है - मांसपेशी फाइबर के सिकुड़ा तंतुओं का मुख्य घटक।

एक्टिन एक गोलाकार संरचनात्मक प्रोटीन है। आणविक भार 42,000 दा। दो रूप हैं: गोलाकार और तंतुमय, एटीपी और मैग्नीशियम आयनों की उपस्थिति में गोलाकार एक्टिन के पोलीमराइजेशन के दौरान बनते हैं। प्रत्येक एक्टिन अणु में ऐसे क्षेत्र होते हैं जो मायोसिन अणुओं के सिर पर कुछ क्षेत्रों के पूरक होते हैं और मुख्य सिकुड़ा पेशी प्रोटीन, एक्टोमीसिन के गठन के साथ उनके साथ बातचीत करने में सक्षम होते हैं। 1 सेमी पेशी में लगभग 0.04 ग्राम एक्टिन होता है। एक्टिन-मायोसिन प्रणाली कशेरुक और अकशेरुकी दोनों की सिकुड़ा संरचनाओं के लिए सामान्य है। साइकोसोल में, एक्टिन मुख्य रूप से एटीपी से जुड़ा होता है, लेकिन यह एडीपी के साथ भी जुड़ सकता है। एटीपी-एक्टिन कॉम्प्लेक्स तेजी से पोलीमराइज़ करता है और एक्टिन-एडीपी कॉम्प्लेक्स की तुलना में अधिक धीरे-धीरे विघटित होता है। एक्टिन कई यूकेरियोटिक कोशिकाओं में सबसे प्रचुर मात्रा में प्रोटीन में से एक है, जिसमें 100 माइक्रोन से अधिक सांद्रता होती है। यह सबसे अच्छे संरक्षित प्रोटीनों में से एक है, जो शैवाल और मनुष्यों जैसे जीवों के बीच 5% से अधिक का अंतर नहीं है।

माइक्रोफिलामेंट्स - यूकेरियोटिक कोशिकाओं के कोशिका द्रव्य में गैर-मायसे प्रकृति के एक्टिन प्रोटीन के तंतु। व्यास 4 ... 7nm। प्लाज्मा झिल्ली के नीचे, माइक्रोफिलामेंट्स प्लेक्सस बनाते हैं, साइटोप्लाज्म में, कोशिकाएं समानांतर उन्मुख फिलामेंट्स या एक त्रि-आयामी जेल के बंडल बनाती हैं, जो एक साइटोस्केलेटन बनाती हैं। उनमें एक्टिन के अलावा, अन्य सिकुड़ा प्रोटीन मायोसिन, ट्रोपोमायोसिन, एक्टिनिन शामिल हैं, जो संबंधित मांसपेशी प्रोटीन से भिन्न होते हैं, साथ ही विशिष्ट प्रोटीन (विनकुलिन, फ्रैगमिन, फिलामिन, आदि)। माइक्रोफिलामेंट्स एक्टिन मोनोमर्स के साथ गतिशील संतुलन में हैं। माइक्रोफिलामेंट्स साइटोस्केलेटन के सिकुड़ा तत्व होते हैं और विस्तार के दौरान कोशिका के आकार को बदलने में सीधे शामिल होते हैं, सब्सट्रेट से जुड़े होते हैं, अमीबॉइड मूवमेंट, एंडोमाइटोसिस, साइक्लोसिस (पौधे की कोशिकाओं के लिए), पशु कोशिकाओं में एक साइटोटॉमी रिंग का निर्माण, और अकशेरुकी जीवों की आंतों की कोशिकाओं में माइक्रोविली का रखरखाव। कुछ झिल्ली प्रोटीन रिसेप्टर्स अप्रत्यक्ष रूप से माइक्रोफिलामेंट्स से जुड़े होते हैं।

मायोसिन एक मांसपेशी ऊतक प्रोटीन है, जो एक अन्य प्रोटीन, एक्टिन के साथ मिलकर एक्टोमीसिन बनाता है, जो मांसपेशी फाइबर के सिकुड़ा तंतुओं का मुख्य घटक है। मायोसिन एक गोलाकार संरचनात्मक प्रोटीन है।

मायोसिन अणु में दो भाग होते हैं: एक लंबी छड़ के आकार का खंड ("पूंछ") और इसके एक छोर से जुड़ा एक गोलाकार खंड, जिसे दो समान "सिर" द्वारा दर्शाया जाता है। मायोसिन अणु मायोसिन फिलामेंट में इस तरह स्थित होते हैं कि सिर नियमित रूप से इसकी पूरी लंबाई के साथ वितरित किए जाते हैं, एक छोटे से मध्य खंड को छोड़कर, जहां वे अनुपस्थित हैं ("नग्न" क्षेत्र)। उन जगहों पर जहां एक्टिन और मायोसिन के तंतु मायोसिन को ओवरलैप करते हैं, सिर आसन्न एक्टिन फिलामेंट्स से जुड़ सकते हैं, और इस बातचीत के परिणामस्वरूप, मांसपेशियों में संकुचन हो सकता है।

इस कार्य को करने के लिए ऊर्जा एटीपी के हाइड्रोलिसिस द्वारा जारी की जाती है; सभी मायोसिन हेड्स ATPase गतिविधि प्रदर्शित करते हैं, मायोसिन हेड्स का जुड़ाव सर्कोप्लाज्म में Ca2 + आयनों की सांद्रता पर निर्भर करता है। जब एक्टिन मायोसिन के साथ परस्पर क्रिया करता है तो मायोसिन एटीपीस सक्रिय हो जाता है। Mg2 + आयन इस प्रक्रिया को रोक सकते हैं।

संदर्भ

• 1. जी। दुगा, के। पेनी "बायोऑर्गेनिक केमिस्ट्री", एम।, 1983
• 2. डी. मेट्ज़लर "बायोकैमिस्ट्री", एम., 1980
• 3. ए. लींगर "फंडामेंटल्स ऑफ़ बायोकैमिस्ट्री", एम., 1985

प्रोटीन का संरचनात्मक कार्य

प्रोटीन का संरचनात्मक कार्यक्या वह प्रोटीन है

• कोशिकाओं के लगभग सभी जीवों के निर्माण में भाग लेते हैं, जो बड़े पैमाने पर उनकी संरचना (आकार) का निर्धारण करते हैं;
• एक साइटोस्केलेटन बनाता है, जो कोशिकाओं और कई जीवों को आकार देता है और कई ऊतकों का यांत्रिक आकार प्रदान करता है;
• अंतरकोशिकीय पदार्थ का हिस्सा हैं, जो बड़े पैमाने पर ऊतकों की संरचना और जानवरों के शरीर के आकार को निर्धारित करता है।

अंतरकोशिकीय प्रोटीन

मानव शरीर में, अन्य सभी प्रोटीनों की तुलना में अंतरकोशिकीय पदार्थ के अधिक प्रोटीन होते हैं। अंतरकोशिकीय पदार्थ के मुख्य संरचनात्मक प्रोटीन तंतुमय प्रोटीन होते हैं।

कोलेजन

कोलेजन प्रोटीन का एक परिवार है, मानव शरीर में वे सभी प्रोटीनों के कुल द्रव्यमान का 25 - 30% तक खाते हैं। अपने संरचनात्मक कार्यों के अलावा, कोलेजन यांत्रिक, सुरक्षात्मक, पोषण और पुनर्योजी कार्य भी करता है।

कोलेजन अणु तीन α-श्रृंखलाओं का दाहिना हाथ का हेलिक्स है।

मनुष्यों में 28 प्रकार के कोलेजन होते हैं। वे सभी संरचना में समान हैं।

इलास्टिन

इलास्टिन व्यापक रूप से संयोजी ऊतक में वितरित किया जाता है, विशेष रूप से त्वचा, फेफड़े और रक्त वाहिकाओं में। इलास्टिन और कोलेजन के लिए सामान्य विशेषताएं ग्लाइसीन और प्रोलाइन के उच्च स्तर हैं। इलास्टिन में कोलेजन की तुलना में काफी अधिक वेलिन और अलैनिन और कम ग्लूटामिक एसिड और आर्जिनिन होता है। इलास्टिन में डेस्मोसिन और आइसोडेसमोसिन होता है। ये यौगिक केवल इलास्टिन में पाए जाते हैं। इलास्टिन गर्म होने पर भी, लवण, अम्ल और क्षार के घोल में जलीय घोल (जैसे कोलेजन) में अघुलनशील होता है। इलास्टिन में गैर-ध्रुवीय पक्ष समूहों के साथ बड़ी संख्या में अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, जो, जाहिरा तौर पर, इसके तंतुओं की उच्च लोच को निर्धारित करता है।

अन्य बाह्य मैट्रिक्स प्रोटीन

केराटिन्स को दो समूहों में बांटा गया है: α-keratins और β-keratins। केराटिन की ताकत दूसरी है, शायद, केवल काइटिन के बाद। केरातिन की एक विशिष्ट विशेषता पीएच 7.0 पर पानी में उनकी पूर्ण अघुलनशीलता है। उनमें अणु में सभी अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। वे मुख्य रूप से सिस्टीन अवशेषों की बढ़ी हुई सामग्री में अन्य फाइब्रिलर संरचनात्मक प्रोटीन (उदाहरण के लिए, कोलेजन) से भिन्न होते हैं। ए-केराटिन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की प्राथमिक संरचना में कोई आवधिकता नहीं होती है।

अन्य मध्यवर्ती फिलामेंट प्रोटीन

अन्य प्रकार के ऊतकों (एपिथेलियम को छोड़कर) में, मध्यवर्ती तंतु संरचना में केराटिन के समान प्रोटीन से बनते हैं - विमिन, न्यूरोफिलामेंट्स के प्रोटीन, आदि। अधिकांश यूकेरियोटिक कोशिकाओं में लैमिना प्रोटीन परमाणु झिल्ली की आंतरिक परत बनाते हैं। परमाणु लामिना, जिसमें वे शामिल हैं, परमाणु झिल्ली और क्रोमेटिन और परमाणु आरएनए के साथ संपर्कों का समर्थन करते हैं।

ट्यूबलिन

ऑर्गेनेल संरचनात्मक प्रोटीन

प्रोटीन कई कोशिकांगों के आकार (संरचना) का निर्माण और निर्धारण करते हैं। राइबोसोम, प्रोटीसोम, न्यूक्लियर पोर्स आदि जैसे ऑर्गेनेल मुख्य रूप से प्रोटीन से बने होते हैं। गुणसूत्रों में डीएनए स्ट्रैंड के संयोजन और पैकेजिंग के लिए हिस्टोन आवश्यक हैं। कुछ प्रोटिस्ट (उदाहरण के लिए, क्लैमाइडोमोनस) की कोशिका भित्ति प्रोटीन से बनी होती है; कई बैक्टीरिया और आर्किया की कोशिका झिल्ली में, एक प्रोटीन परत (एस-लेयर) होती है, जो ग्राम-पॉजिटिव प्रजातियों में कोशिका भित्ति से जुड़ी होती है, और ग्राम-नकारात्मक प्रजातियों में बाहरी झिल्ली से जुड़ी होती है। प्रोकैरियोटिक फ्लैगेला फ्लैगेलिन प्रोटीन से बना होता है।

विकिमीडिया फाउंडेशन। 2010.

देखें कि "प्रोटीन का संरचनात्मक कार्य" अन्य शब्दकोशों में क्या है:

एंजाइम ट्रायोज़ फॉस्फेट आइसोमेरेज़ के उदाहरण द्वारा प्रोटीन की त्रि-आयामी संरचना की इमेजिंग के विभिन्न तरीके। बाईं ओर एक "रॉड" मॉडल है, जिसमें सभी परमाणुओं और उनके बीच के बंधनों को दर्शाया गया है; तत्वों को फूलों के साथ दिखाया गया है। संरचनात्मक उद्देश्यों को बीच में दर्शाया गया है ... विकिपीडिया

संघनित्र की परमाणु संरचना का अध्ययन। परमाणु नाभिक (लोचदार सुसंगत प्रकीर्णन) पर कम-ऊर्जा न्यूट्रॉन के विवर्तन द्वारा मीडिया। एच. पी. में डी ब्रोग्ली तरंगदैर्घ्य l> = 0.3 वाले न्यूट्रॉन का उपयोग न्यूट्रॉन तरंग के प्रकीर्णन द्वारा किया जाता है ... ... भौतिक विश्वकोश

इस शब्द के अन्य अर्थ हैं, प्रोटीन (बहुविकल्पी) देखें। प्रोटीन (प्रोटीन, पॉलीपेप्टाइड्स) उच्च आणविक भार वाले कार्बनिक पदार्थ होते हैं जिनमें अल्फा अमीनो एसिड होते हैं जो एक पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक श्रृंखला में जुड़े होते हैं। जीवित जीवों में ... ... विकिपीडिया

उच्च आणविक प्राकृतिक यौगिक, जो सभी जीवित जीवों के संरचनात्मक, आधार हैं और जीवन प्रक्रियाओं में निर्णायक भूमिका निभाते हैं। बी। प्रोटीन, न्यूक्लिक एसिड, और पॉलीसेकेराइड शामिल हैं; मिश्रित भी जाना जाता है ......

विभिन्न प्रोटीनों के क्रिस्टल मीर अंतरिक्ष स्टेशन पर और नासा शटल की उड़ानों के दौरान उगाए जाते हैं। कम तापमान पर अत्यधिक शुद्ध प्रोटीन क्रिस्टल बनाते हैं, जिनका उपयोग इस प्रोटीन का एक मॉडल प्राप्त करने के लिए किया जाता है। प्रोटीन (प्रोटीन, ... ... विकिपीडिया

- (प्रतिलेखन कारक) प्रोटीन जो डीएनए के विशिष्ट क्षेत्रों से जुड़कर डीएनए टेम्पलेट (प्रतिलेखन) पर mRNA संश्लेषण की प्रक्रिया को नियंत्रित करते हैं। प्रतिलेखन कारक अपना कार्य या तो स्वतंत्र रूप से या संयोजन में करते हैं ... ... विकिपीडिया

प्रतिलेखन कारक (प्रतिलेखन कारक) प्रोटीन होते हैं जो डीएनए के विशिष्ट क्षेत्रों से जुड़कर डीएनए अणु से एमआरएनए संरचना (प्रतिलेखन) में सूचना के हस्तांतरण को नियंत्रित करते हैं। प्रतिलेखन कारक अपने कार्य को पूरा करते हैं ... ... विकिपीडिया

दुनिया की एक विशेष गुणात्मक स्थिति, शायद ब्रह्मांड के विकास में एक आवश्यक कदम। स्वाभाविक रूप से, जीवन के सार के लिए वैज्ञानिक दृष्टिकोण इसकी उत्पत्ति की समस्या, इसके भौतिक वाहक, जीवित और निर्जीव के बीच के अंतर पर, विकास पर केंद्रित है ... ... दार्शनिक विश्वकोश

परमाणुओं का पारस्परिक आकर्षण, जिससे अणुओं और क्रिस्टल का निर्माण होता है। यह कहने की प्रथा है कि गुणसूत्र एक अणु में या पड़ोसी परमाणुओं के बीच एक क्रिस्टल में मौजूद होते हैं। एक परमाणु की संयोजकता (जिसकी चर्चा नीचे और अधिक विस्तार से की गई है) बंधों की संख्या को दर्शाता है ... महान सोवियत विश्वकोश

मांसपेशियों के ऊतकों की प्रोटीन संरचना बहुत जटिल होती है। कई वैज्ञानिकों द्वारा लंबे समय तक इसका अध्ययन किया गया है। घरेलू जैव रसायन के संस्थापक ए। या। डेनिलेव्स्की ने मांसपेशियों के ऊतकों के प्रोटीन का अध्ययन करते हुए, कई प्रोटीनों की शारीरिक भूमिका और मायोफिब्रिल्स में निहित सिकुड़ा प्रोटीन मायोसिन के महत्व की सही समझ दी।
इसके बाद, मायोसिन की जांच वी.ए.एंगेलगार्ड, आई.आई. इवानोव और अन्य सोवियत वैज्ञानिकों द्वारा की गई। हंगेरियन वैज्ञानिक सजेंट-जोर्डी ने मांसपेशियों के संकुचन के अध्ययन में एक महान योगदान दिया। एक अन्य हंगेरियन वैज्ञानिक, स्ट्रॉब ने मांसपेशी प्रोटीन एक्टिन की खोज की।
मांसपेशियों के ऊतकों का अध्ययन प्रोटीन से शुरू होना चाहिए, क्योंकि वे मांसपेशियों के ऊतकों के सूखे अवशेषों का लगभग 80% हिस्सा होते हैं। मांसपेशी फाइबर की रूपात्मक संरचना के अनुसार, प्रोटीन निम्नानुसार वितरित किए जाते हैं:

उपरोक्त आरेख से, यह देखा जा सकता है कि मांसपेशियों के ऊतकों की प्रोटीन संरचना बहुत विविध है। सार्कोप्लाज्म में चार प्रोटीन होते हैं: मायोजेन, मायोएल्ब्यूमिन, ग्लोब्युलिन एक्स और मायोग्लोबिन। मायोफिब्रिल्स में एक्टिन और मायोसिन का एक कॉम्प्लेक्स होता है जिसे एक्टोमायोसिन कहा जाता है। सार्कोप्लाज्म के सभी प्रोटीनों को इंट्रासेल्युलर कहा जाता है, और सरकोलेममा के प्रोटीन को बाह्यकोशिकीय कहा जाता है। नाभिक में न्यूक्लियोप्रोटीन होते हैं, और सरकोलेममा में कोलेजन और इलास्टिन होते हैं। यह देखते हुए कि मांसपेशियों के ऊतकों में भी विभिन्न एंजाइमों की एक महत्वपूर्ण मात्रा होती है और उनमें से प्रत्येक एक विशेष प्रोटीन होता है, तो मांसपेशियों के ऊतकों की प्रोटीन संरचना और भी जटिल हो जाती है।

मायोसिन

एक्टिन और एक्टोमायोसिन

ग्लोब्युलिन एक्स

मायोजेन

मायोएल्ब्यूमिन

Myoglobin

कोलेजन और इलास्टिन

न्यूक्लियोप्रोटीन

मांसपेशी प्रोटीन का पृथक्करण