Fyzikálny stav aminokyselín za normálnych podmienok. Aminokyseliny a funkcie

Proteíny tvoria materiálový základ chemickej aktivity bunky. Funkcie proteínov v prírode sú univerzálne. názov proteínynajviac prijaté v domácej literatúre zodpovedá termínu proteíny(z gréčtiny. proteios.- najprv). K dnešnému dňu sa dosiahol veľký úspech pri vytváraní pomeru štruktúry a funkcií proteínov, mechanizmu ich účasti na najdôležitejších procesoch života tela a pri pochopení molekulárnych základov patogenézy mnohých ochorení.

V závislosti od molekulovej hmotnosti sa peptidy a proteíny líšia. Peptidy majú menšiu molekulovú hmotnosť ako proteíny. Pre peptidy, regulačná funkcia (hormóny, inhibítory a aktivátory enzýmov, iónové nosiče cez membrány, antibiotiká, toxíny, atď.).

12.1. α - aminokyselina

12.1.1. Klasifikácia

Peptidy a proteíny sú konštruované z a-aminokyselinových zvyškov. Celkový počet aminokyselín, ku ktorým dochádzajúci v prírode, presahuje 100, ale niektoré z nich sa nachádzajú len v určitom komunite Bodice, 20 najdôležitejších a-a-aminokyselín sa neustále nachádzajú vo všetkých proteínoch (schéma 12.1).

α-aminokyseliny - heterofuncčné zlúčeniny, ktorých molekuly sú súčasne aminoskupinou a karboxylovou skupinou v rovnakom atóme uhlíka.

Schéma 12.1.Najdôležitejšie a-aminokyseliny *

* Skrátené označenia sa aplikujú len na zaznamenávanie aminokyselinových zvyškov v peptidových a proteínových molekulách. ** Nevyhnutné aminokyseliny.

Názvy a-aminokyselín môžu byť postavené v nomenklatúre substitúcie, ale ich triviálne názvy sa častejšie používajú.

Triviálne názvy a-aminokyselín sú zvyčajne spojené s zdrojmi výberu. Serin je súčasťou hodvábneho fibrínu (z lat. serieus.- hodvábne); Tyrozín prvý izolovaný zo syra (z gréčtiny. tyros.- syr); Glutamín - z glutínového glutéra (z neho. GLOEDED.- lepidlo); Asparajská kyselina - od križovatkami Sparkles (z Lat. Špargľa.- špargľa).

Mnohé a-aminokyseliny sa syntetizujú v tele. Niektoré aminokyseliny potrebné na syntézu proteínov v tele nie sú vytvorené a musia prísť zvonku. Takéto aminokyseliny sa nazývajú nepostrádateľný(Pozri schéma 12.1).

Nevyhnutné a-aminokyseliny zahŕňajú:

valin izoleucín metionín tryptofán

leucín LIZIN THINONIN FEENYLALANINE

A-aminokyseliny sú klasifikované niekoľkými spôsobmi, v závislosti na základe základu ich rozdelenia do skupín.

Jedným z klasifikačných prvkov je chemická povaha R radikálie. Na tomto základe sú aminokyseliny rozdelené na alifatické, aromatické a heterocyklické (pozri schému 12.1).

Alifatickýα - aminokyseliny.Toto je najpočetnejšia skupina. Vnútri neho sú aminokyseliny rozdelené do zapojenia dodatočných klasifikačných funkcií.

V závislosti od počtu karboxylových skupín a aminoskupín sa molekula rozlišuje:

Neutrálne aminokyseliny - jedna skupina NH2 a COXY;

Základné aminokyseliny - dve skupiny NH2 a jedna skupina

Coxy;

Sour aminokyseliny sú jednou skupinou NH2 a dve skupiny COXY.

Je možné poznamenať, že v skupine alifatických neutrálnych aminokyselín sa počet atómov uhlíka v reťazci nestane viac ako šesť. V tomto prípade neexistujú žiadne aminokyseliny so štyrmi atómami uhlíka v reťazci, a len rozvetvená štruktúra (valín, leucín, izoleucín) nemajú žiadne aminokyseliny piatich a šiestich atómov uhlíka.

Alifatický radikál môže obsahovať "ďalšie" funkčné skupiny:

Hydroxyl - serín, treonín;

Kyselina karboxyl - aspartátová a kyselina glutámová;

Tiolny - cysteín;

Amid - asparagín, glutamín.

Aromatickýα - aminokyseliny.Táto skupina zahŕňa fenylalanín a tyrozín, konštruovaný takým spôsobom, že benzénové kruhy sú oddelené od celkového a-aminokyselinového fragmentu metylénovej skupiny -CH2-.

Heterocyklický α - aminokyseliny.Histidín a tryptofán obsahujú heterocykly - imidazol a indolu. Štruktúra a vlastnosti týchto heterocyklov sú diskutované nižšie (pozri 13.3.1; 13.3.2). Všeobecný princíp výstavby heterocyklických aminokyselín je rovnaký ako aromatický.

Heterocyklické a aromatické a-aminokyseliny môžu byť považované za p-substituované alanínové deriváty.

Aminokyselina tiež označuje Herocyklické prolínv ktorom je sekundárna aminoskupina zahrnutá do pyrolidínu

V chémii a-aminokyselín sa veľká pozornosť venuje štruktúre a vlastnostiam "bočných" radikálov R, ktoré zohrávajú dôležitú úlohu pri tvorbe štruktúry proteínov a plnenia biologických funkcií. Špecifikácie, ako je polarita "bočných" radikálov, prítomnosť funkčných skupín a schopnosť týchto funkčných skupín ionizáciou v radikáli funkčných skupín.

V závislosti od bočného zvyšku sú aminokyseliny izolované notolar(hydrofóbne) radikály a aminokyseliny c polaróny(hydrofilné) radikály.

Prvá skupina zahŕňa aminokyseliny s alifatickými bočnými radikálmi - alanín, valín, leucín, izoleucín, metionín - a aromatické bočné radikály - fenylalanín, tryptofán.

Druhá skupina patrí do aminokyselín, v ktorých sú polárne funkčné skupiny, ktoré sú schopné iónové (iónové) alebo nie sú schopné prepnúť na iónový stav (neiónový) pod organizmom. Napríklad v tyrosíne sa hydroxylová skupina ionogénna (má fenolický charakter), v sérii - neiónový (má alkohol).

Polárne aminokyseliny s iónovými skupinami v radikáli za určitých podmienok môžu byť v stave iónu (anión alebo katiónový).

12.1.2. Stereoizoméria

Hlavný typ konštrukcie a-aminokyselín, t.j. pripojenie rovnakého atómu uhlíka s dvoma rôznymi funkčnými skupinami, radikál a atóm vodíka, sám o sebe vopredína chiveritou atómu a-uhlíka. Výnimka je najjednoduchšia aminokyselina glycín2 NCH2. COOH, nemá centrum chirality.

Konfigurácia a-aminokyselín je určená konfiguračným štandardom - glycerol aldehyd. Umiestnenie v štandardnom projekčnom vzorci rybára aminoskupiny vľavo (ako skupina v L-glyceríne aldehyd) zodpovedá konfigurácii L, vpravo - D-konfiguráciu chirálneho atómu uhlíka. Za R,S-System α-atóm uhlíka vo všetkých a-aminokyselinách L-ROCE má S- a v D-ROCE - ROZPRACOVANIE RIADENIA (výnimka je cysteín, pozri 7.1.2).

Väčšina a-aminokyselín obsahuje jeden asymetrický atóm uhlíka v molekule a existuje vo forme dvoch opticky aktívnych enantiomérov a jedného opticky neaktívneho racemátu. Takmer všetky prírodné a-aminokyseliny patria do L-Row.

Izoleucín aminokyselín, treonín a 4-hydroxyprolín obsahujú dve centrá chirality v molekule.

Takéto aminokyseliny môžu existovať vo forme štyroch stereoizomérov, ktoré sú dva páry enantiomérov, z ktorých každý tvorí racemát. Na stavbu zvieracích proteínov organizmov sa používa len jeden z enantiomérov.

Stereoizoméria izoleucínu je podobná vyššie považovanú stereoizomériu Treonínu (pozri 7.1.3). Z štyroch stereoizomérov, proteíny zahŕňajú L-izoleucín so S-konfiguráciou asymetrických atómov uhlíka C-a a C-p. V menách, ďalšia pár enantiomérov, ktoré sú diastereoméry vo vzťahu k leucínu, používa prefix ahoj-.

Rozdelenie racemátov. Zdrojom získania a-aminokyselín L-radov sú proteíny, ktoré sú pre to podrobené hydrolytickému štiepeniu. Vzhľadom na vysokú potrebu individuálnych enantiomérov (na syntézu proteínov, liečivých látok atď.) chemickýspôsoby rozdelenia syntetických racemických aminokyselín. Preferovaný fermentovanýspôsob štiepenia s použitím enzýmov. V súčasnej dobe sa chromatografia na chirálnych sorbentoch používa na oddelenie racemických zmesí.

12.1.3. Escort a základné vlastnosti

Aminokyselina amfotornosť v dôsledku kyslého (COXY) a hlavného (NH2) funkčné skupiny v ich molekulách. Aminokyseliny tvoria soli s alkálnymi a kyselinami.

Kryštalický stav a-aminokyselín existujú ako dipolárne ióny H3N + - CHR-COO- (bežne používaný vstup

budovy aminokyselín v neionizovanej forme slúžia len na pohodlie).

V vodnom roztoku existujú aminokyseliny vo forme rovnovážnej zmesi dipolárneho iónu, katiónových a aniónových foriem.

Rovnovážna poloha závisí od pH média. Všetky aminokyseliny dominujú katiónové formy v kyseline sylnovej (pH 1-2) a aniónové - v médiu Strongshopu (pH\u003e 11).

Iónová štruktúra určuje počet špecifických vlastností aminokyselín: vysoká teplota topenia (nad 200 ° C), rozpustnosť vo vode a neschopnosť v nepolárnych organických rozpúšťadlách. Schopnosť väčšiny aminokyselín je dobre rozpustená vo vode je dôležitým faktorom pri zabezpečovaní ich biologického fungovania, absorpcia aminokyselín je s ním spojená, ich transport v tele atď.

Plne protonovaná aminokyselina (katiónová forma) z hľadiska teórie broncence je dvojsová kyselina,

Vrátenie jedného protónu, takáto dvojsová kyselina sa zmení na slabú kyselinu oxidovú kyselinu - dipolárny ión s jednou kyselinou skupinou NH3 + . Vývoj dipolárneho iónu vedie k aniónovej forme aminokyseliny - karboxylátového iónu, ktorý je základom broncenda. Hodnoty charakterizované

vlastnosti kyslých kyselín karboxylovej skupiny aminokyselín sú zvyčajne v rozsahu od 1 do 3; Hodnosť pk a2. Charakterizujúca kyslosť amóniovej skupiny - od 9 do 10 (tabuľka 12.1).

Tabuľka 12.1.Eskort a hlavné vlastnosti najdôležitejších a-aminokyselín

Rovnovážna poloha, t.j. pomer rôznych foriem aminokyselín, vo vodnom roztoku s určitými hodnotami pH, významne závisí od štruktúry radikálu, najmä z prítomnosti iónových skupín, ktoré hrajú úlohu ďalších kyselín a hlavných centier.

Hodnota pH, v ktorej je maximálna koncentrácia dipolárnych iónov, a minimálne koncentrácie katiónových a aniónových foriem aminokyselín sú rovnaké, nazývanéizoelektrický bod (P /).

Neutrálnyα - aminokyseliny.Tieto aminokyseliny záležípiniekoľko 7 (5.5-6.3) v dôsledku väčšej schopnosti ionizácie karboxylovej skupiny pod vplyvom - / - účinok skupiny NH2. Napríklad alanín izoelektrický bod sa nachádza pri pH 6,0.

Kyslýα - aminokyseliny.Tieto aminokyseliny majú ďalšiu karboxylovú skupinu v radikáli a v silnom kyslom médiu sú v plne protonovanej forme. Sour aminokyseliny sú trojose (podľa brongster) s tromi hodnotamirk a,ako je možné vidieť na príklad kyseliny asparágovej (p / 3,0).

V kyslé aminokyseliny (asparaginové a glutámové) je izoelektrický bod pH veľkého množstva pod 7 (pozri tabuľku 12.1). V tele vo fyziologických hodnotách pH (napríklad pH krvi je 7,3-7,5) tieto kyseliny sú v aniónovej forme, pretože obidva karboxylové skupiny sú ionizované.

Údržbaα - aminokyseliny.V prípade bázických aminokyselín sú izoelektrické body v pH oblasti nad 7. V silne kyslom médiu sú tieto zlúčeniny tiež tri osi kyseliny, ktorých etapy ionizácie sú uvedené v príklade lyzínu (p / 9.8).

V tele sú základné aminokyseliny vo forme katiónov, t.j. obidve aminoskupiny sú protonované.

Všeobecne nie je žiadna a-aminokyselina in vivo.nie je to izoelektrický bod a nespadá do stavu zodpovedajúce najmenšej rozpustnosti vo vode. Všetky aminokyseliny v tele sú v iónovej forme.

12.1.4. Analyticky dôležité reakcie α -Ominálne kyseliny

A-aminokyseliny ako heterofunkčné zlúčeniny reagujú, charakteristické pre karboxylové a aminoskupiny. Niektoré chemické vlastnosti aminokyselín sú spôsobené funkčnými skupinami v radikáli. Táto časť sa zaoberá reakciami, ktoré sú praktické pre identifikáciu a analýzu aminokyselín.

Esterifikácia.Keď sa získajú interakciu aminokyselín s alkoholmi v prítomnosti kyslého katalyzátora (napríklad plynného chloridu), estery vo forme hydrochloridu. Na izoláciu voľných esterov sa reakčná zmes spracuje plynným amoniakom.

Aminokyselinové estery nemajú dipolárnu štruktúru, preto na rozdiel od počiatočných kyselín sa rozpúšťajú v organických rozpúšťadlách a majú volatilitu. Takže glycín je tepelná látka s vysokou teplotou topenia (292 ° C) a jeho metyléter je kvapalina s teplotou varu 130? P. Analýza aminokyselinových esterov sa môže uskutočňovať s použitím plynovej chromatografie.

Reakcie s formaldehydom. Praktická hodnota je reakcia s formaldehydom, ktorá podkladá kvantitatívne stanovenie aminokyselín podľa metódy titrácia formolu(Sierensenová metóda).

Aminokyselina amfólia im neumožňuje, aby boli priamo titrované alkáliou na analytické účely. Pri interakcii aminokyselín s formaldehydom sa získajú relatívne stabilné aminopirts (pozri 5.3) - N-hydroxymetylové deriváty, ktorého voľná karboxylová skupina sa potom titruje alkáliou.

Kvalitatívne reakcie. Zvláštnosť chémie aminokyselín a proteínov je použitie početných kvalitatívnych (neželezných) reakcií, ktoré boli predtým základom chemickej analýzy. V súčasnosti, keď sa štúdie uskutočňujú pomocou fyzikálno-chemických metód, mnohé vysoko kvalitné reakcie sa naďalej používajú na detekciu a-aminokyselín, napríklad v chromatografickej analýze.

Tvorba chelat. S katiónmi ťažkých kovov a-aminokyselín, keď bifunkčné zlúčeniny tvoria intrakomplexné soli, napríklad s čerstvo pripraveným hydroxidom (11) medi v mäkkých podmienkach, dobre kryštalizovateľné chelát.

meď soli (11) modrá (jedna z nešpecifických spôsobov detekcie a-aminokyselín).

Ningidrínová reakcia. Celková kvalitatívna reakcia a-aminokyselín je reakcia s ningidrínom. Reakčný produkt má sytrifioletovú farbu, ktorá sa používa na vizuálnu detekciu aminokyselín na chromatogramoch (na papieri, v tenkej vrstve), ako aj na spektrofotometrické stanovenie analyzátorov aminokyselín (výrobok absorbuje svetlo v 550-570 nm región).

Disaminácia. V laboratórnych podmienkach sa táto reakcia uskutočňuje pod pôsobením dusíkatej kyseliny na a-aminokyselinách (pozri 4.3). Zároveň je vytvorená zodpovedajúca a-hydroxy kyselina a uvoľňuje sa dusík v tvare plynu, z hľadiska ktorých aminokyselina vstúpila do reakcie (van Sladen).

Reakcia xanthoproteínu. Táto reakcia sa používa na detekciu aromatických a heterocyklických aminokyselín - fenylalanín, tyrozín, histidín, tryptofán. Napríklad pod pôsobením koncentrovanej kyseliny dusičnej na tyrozín, nitro-vyrobených, natretými žltou farbou. V alkalickom médiu sa farba stane oranžovou v dôsledku ionizácie fenolovej hydroxylovej skupiny a zvýšenie príspevku aniónu k konjugácii.

Existuje aj množstvo súkromných reakcií, ktoré umožňujú detekciu individuálnych aminokyselín.

Tryptofánreakciou s P- (dimetylamino) benzaldehydom v médiu kyseliny sírovej podľa vznikajúceho červeno-fialového farbenia (Erlichová reakcia). Táto reakcia sa používa na kvantitatívnu analýzu tryptofánu v produktoch proteínových štiepení.

Cysteínstanovené použitím niekoľkých vysoko kvalitných reakcií na základe reaktivity MercapTogroup obsiahnutej v ňom. Napríklad, keď sa proteínový roztok zahrieva s acetátom olovnatého (SNZSOO) 2R v alkalickom médiu, je vytvorená čierna zrazenina PBS olovnatého sulfidu, ktorá indikuje prítomnosť cysteínových proteínov.

12.1.5. Biologicky dôležité chemické reakcie

V tele pod pôsobením rôznych enzýmov sa uskutočňuje niekoľko dôležitých chemických transformácií aminokyselín. Takéto priečny zahŕňajú tranverzity, dekarboxyláciu, elimináciu, rozdelenie aldzol, oxidačný deamináciu, oxidáciu tiolových skupín.

Presmerovanie je to hlavné prostriedky biosyntézy a-aminokyselín z α-oxocoslot. Aminokyselina sa používa v bunkách v dostatočnom množstve alebo prebytku a jeho akceptorom je kyselina a-oxoc. Zároveň sa aminokyselina zmení na oxoccusle a oxokidát - v aminokyseline so zodpovedajúcou štruktúrou radikálov. Výsledkom je, že transaminácia predstavuje reverzibilný spôsob výmeny aminoskupín a oxoskových skupín. Príkladom takejto reakcie je prípravok kyseliny L-glutámovej z 2-oxoglutárovej kyseliny. Donorová aminokyselina môže slúžiť napríklad kyseline L-asparaginovej.

a-aminokyseliny obsahujú v a-polohe do karboxylovej skupiny elektronicky presnej aminoskupiny (presnejšie, protonovaná aminoskupina NH3 +), v tejto súvislosti sú schopné dekarboxylácie.

Elimináciaje charakteristické pre aminokyseliny, v ktorých v bočnom rade v p-polohe na karboxylovú skupinu obsahuje elektrónovú optickú funkčnú skupinu, ako je hydroxyl alebo tiol. Ich dumping vedie k medziproduktom reaktívnych a-emínových kyselín, ľahko sa menia na tautomérne imino kyseliny (analogicky s keto-enol tautomérie). A-IMINO KYSELINY V dôsledku hydratácie v dôsledku C \u003d N a následné štiepenie molekuly amoniaku sa prevedie na a-oxokoslómy.

Tento typ transformácií sa nazýva elminačná hydratácia.Príkladom je príprava kyseliny peer-stupeň zo serínu.

Rozdelenie aldolu vyskytuje sa v prípade a-aminokyselín, v ktorých p-poloha obsahuje hydroxylovú skupinu. Napríklad serín sa štiepi tvorbou glycínu a formaldehydu (druhý nie je zvýraznený vo voľnej forme a okamžite sa viaže na koenzým).

Oxidačný deaminácia môže sa vykonať s účasťou enzýmov a koenzýmu nad + alebo NADF + (pozri 14,3). A-aminokyseliny sa môžu transformovať na a-oxococokoslots nielen prostredníctvom transminácie, ale aj oxidačným deamináciou. Napríklad kyselina a-oxoglutaya je vytvorená z kyseliny L-glutámovej. V prvej fáze reakcie, dehydratácia (oxidácia) kyseliny glutámovej k a-ihliboglutaru

kyseliny. V druhej fáze dochádza k hydrolýze, v dôsledku čoho sa získajú kyselina α-oxoglutárová a amoniak. Stupeň hydrolýzy pokračuje bez účasti enzýmu.

V opačnom smere sa reakcia znižuje aminačné a-oxocoslot. Vždy obsiahnutá v bunkách a-oxoglutánsku kyselinu (ako produkt metabolizmu sacharidov) sa konvertuje touto dráhou do kyseliny L-glutámovej.

Oxidácia tiolových skupín je založený na vzájomných riešeniach cysteínu a cystického zvyšku, čím sa získa množstvo redoxných procesov v bunke. Cysteín, rovnako ako všetky tiol (pozri 4.1.2), sa ľahko oxiduje za vzniku disulfidovej cystínu. Disulfidová väzba v cystíne sa ľahko obnoví na tvorbu cysteínu.

Kvôli schopnosti thiole skupiny na oxidáciu cysteínu vykonáva ochrannú funkciu, keď je vystavená organickým látkam s vysokou oxidačnou kapacitou. Okrem toho bol prvým liekom, ktorý ukazuje anti-stĺpec účinok. Cysteín sa používa vo farmaceutickej praxi ako stabilizátor liečiv.

Konverzia cysteínu do cystínu vedie k tvorbe disulfidových väzieb, napríklad v obnovenom glutatióne

(Pozri 12.2.3).

12.2. Primárna peptidová a proteínová štruktúra

Konvenčne sa predpokladá, že peptidy obsahujú až 100 v molekule (čo zodpovedá molekulovej hmotnosti na 10 tisíc) a proteíny sú viac ako 100 aminokyselinových zvyškov (molekulová hmotnosť 10 tisíc až niekoľko miliónov).

V skupine peptidov je obvyklé rozlíšiť oligopeptidy.(Peptidy s nízkou molekulovou hmotnosťou) obsahujúcou maximálne 10 aminokyselinových zvyškov v reťazci a polypeptidyobvod, ktorý zahŕňa až 100 aminokyselinových zvyškov. Makromolekuly s počtom aminokyselinových zvyškov, ktoré sa blížia alebo o niečo viac ako 100, sa nerozlišujú koncepciami polypeptidov a proteínov, tieto termíny sa často používajú ako synonymá.

Peptidová a proteínová molekula môžu byť formálne znázornené ako produkt polykondenzácie a-aminokyselín prúdiacich s tvorbou peptidovej (amidovej) komunikácie medzi monomérnymi jednotkami (schéma 12.2).

Konštrukcia polyamidového reťazca je rovnaká pre celú škálu peptidov a proteínov. Tento reťazec má nerozvetvenú štruktúru a pozostáva zo striedajúcich sa peptidových (amidových) skupín -S-NH a fragmentov -CH (R) -.

Jeden koniec reťazca, na ktorom je aminokyselina s voľnou NH skupinou2, zavolajte N-END, druhý - s koncom,

Schéma 12.2.Princíp konštrukcie peptidového reťazca

tam, kde sa nachádza aminokyselina s voľnou skupinou COXY. Peptidové a proteínové reťazce sa zaznamenávajú z N-konca.

12.2.1. Štruktúra peptidovej skupiny

V peptid (amide) skupina -O-NH je atóm uhlíka v stave SP2 hybridizácie. Dvojice pary elektrónov atómu dusíka vstupuje do rozhrania s π-elektrónmi dvojitého spojenia C \u003d O. Z pozície elektrónovej štruktúry je peptidová skupina trojcentre p, π-konjugátový systém (pozri 2.3.1), hustota elektrónov, v ktorej sa posunie smerom k intronegatívnemu atómu kyslíka. Atómy C, OI N, tvoriace konjugátový systém, sú v rovnakej rovine. Distribúcia hustoty elektrónov v amidovej skupine môže byť reprezentovaná s vložením hraničných štruktúr (I) a (ii) alebo posunutím elektrónovej hustoty v dôsledku + m- a - účinky skupín NH a C \u003d O, \\ t (iii).

V dôsledku konjugácie dochádza k určitému usporiadaniu dĺžky odkazov. Dvojitá väzba s \u003d O sa predĺži na 0,124 nm proti konvenčnej dĺžke 0,121 nm a spojenie C-N sa skratka - 0,132 nm v porovnaní s 0,147 nM v normálnom prípade (obr. 12.1). Systém plochého konjugátu v peptidovej skupine je dôvodom pre obtiažnosť otáčania okolo pripojenia C-N (bariéra otáčania je 63-84 kJ / mol). Elektronická štruktúra sa teda dostatočne tvrdo plochýŠtruktúra peptidovej skupiny.

Ako je zrejmé z obr. 12.1, a-uhlíkové atómy aminokyselinových zvyškov sú umiestnené v rovine peptidovej skupiny na rôznych stranách na spojenie KN, tj vo výhodnejšej polohe TPANS: Bočné zvyšky R aminokyselín v tomto prípade budú najviac odstránené z seba vo vesmíre.

Polypeptidový reťazec má prekvapivo podobnú štruktúru a môže byť reprezentovaná ako rad priestorov umiestnených v uhle

Obr. 12.1.Usporiadanie rovinného usporiadania peptidovej skupiny -CO-NH a a-atómov uhlíkových aminokyselinových zvyškov

priateľom rovín peptidových skupín, prepojených cez a-uhlíkové atómy so spojením Cα-N a Cα-CSP2 (Obr. 12.2). Rotácia okolo týchto jednotlivých väzieb je veľmi obmedzená v dôsledku ťažkostí v priestorovej polohe bočných radikálov aminokyselinových zvyškov. Elektronická a priestorová štruktúra peptidovej skupiny tak do značnej miery predurčuje štruktúru polypeptidového reťazca ako celku.

Obr. 12.2.Vzájomná poloha rovín peptidových skupín v polypeptidovom reťazci

12.2.2. Zloženie a aminokyselinová sekvencia

S rovnomerne vytvoreným polyamidovým reťazcom sa špecificita peptidov a proteínov stanoví dvoma základnými vlastnosťami - aminokyselinovú kompozíciu a aminokyselinovú sekvenciu.

Aminokyselinová kompozícia peptidov a proteínov je povaha a kvantitatívny pomer a-aminokyselín zahrnutými v nich.

Kompozícia aminokyselín sa stanoví analyzovaním peptidov a proteínových hydrolyzátov v hlavných chromatografických metód. V súčasnosti sa takáto analýza uskutočňuje s použitím analyzátorov aminokyselín.

Amidové väzby sú schopné hydrolyzovať ako v kyslom aj alkalickom médiu (pozri 8.3.3). Peptidy a proteíny sa hydrolyzujú tvorbou alebo kratším reťazcom - toto je tzv. čiastočná hydrolýza,buď zmes aminokyselín (v iónovej forme) - plná hydrolýza.Zvyčajne sa hydrolýza uskutočňuje v kyslom prostredí, pretože v podmienkach alkalických hydrolýzov, mnohé aminokyseliny sú nestabilné. Treba poznamenať, že amidové skupiny špargínu a glutamínu sú tiež podrobené hydrolýze.

Primárnou štruktúrou peptidov a proteínov je aminokyselinová sekvencia, t.j. poradie striedania a-aminokyselinových zvyškov.

Primárna štruktúra je určená sekvenčným štiepením aminokyselín z akéhokoľvek konca reťaze a ich identifikáciu.

12.2.3. Štruktúra a nomenklatúra peptidov

Názvy peptidov sú postavené sekvenčným prenosom aminokyselinových zvyškov, počnúc N-koncom, s pridaním prípony-il, okrem najnovšej C-koncovej aminokyseliny, ktorá zachováva jeho celé meno. Inými slovami, mená

aminokyseliny, vložené do tvorby peptidovej komunikácie v dôsledku "jeho" skupiny skupiny, končí v mene peptidu -il: alanyl, valil, atď (pre zvyšky aspartátových a glutámových kyselín, podľa toho použite mená "aspartil" a "glutamal"). Mená a symboly aminokyselín znamenajú ich príslušnosťl. -Read, pokiaľ nie je uvedené inak (d alebo dl).

Niekedy v skrátenom zázname, symboly H (ako súčasť aminoskupiny) a to (ako súčasť karboxylovej skupiny) spresňuje nesubstituktovanie funkčných skupín koncových aminokyselín. Týmto spôsobom je vhodné zobrazovať funkčné deriváty peptidov; Napríklad uprostred vyššie uvedeného peptidu na C-koncovej aminokyseline sa zaznamenáva H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptidy sú obsiahnuté vo všetkých organizmoch. Na rozdiel od proteínov majú najmä heterogénnu aminokyselinovú kompozíciu, najmä často zahŕňajú aminokyselinyd. - HARD. V konštrukčnom vyjadrení sú tiež rôznorodejšie: obsahujú cyklické fragmenty, rozvetvené reťaze atď.

Jeden z najbežnejších zástupcov tripeptidov - glutatión- je obsiahnutý v tele všetkých zvierat, v rastlinách a baktériách.

Cysteín v glutatióne určuje možnosť existencie glutatión v obnovenej a oxidovanej forme.

Glutatión sa podieľa na niekoľkých redoxných procesoch. Vykonáva funkciu proteínového behúňa, t.j. látky, ktoré chránia proteíny s voľným tiolným SH skupín z oxidácie za vzniku disulfidových väzieb -S-S-. To platí pre tie proteíny, pre ktoré je takýto proces nežiaduci. Glutatión v týchto prípadoch predpokladá účinok oxidačného činidla a tým chráni proteín. Keď dôjde k oxidácii glutatiónu, intermolekulárne zosieťovanie dvoch fragmentov tripepatov v dôsledku disulfidových väzieb. Proces je reverzibilný.

12.3. Sekundárna štruktúra polypeptidov a proteínov

Pre polypeptidy a proteíny s vysokou molekulovou hmotnosťou spolu s primárnou štruktúrou, vyššou úrovňou organizácie, ktorá volajú sekundárny, terciárnya kvartérnyštruktúry.

Sekundárna štruktúra je opísaná priestorová orientácia hlavného polypeptidového reťazca, terciárnej - trojrozmernej architektúry celej molekuly proteínu. Sekundárna aj terciárna štruktúra je spojená s usporiadaným umiestnením makromolekulárneho reťazca v priestore. Terciárna a kvartérna proteínová štruktúra sa uvažuje v priebehu biochémie.

Výpočet sa ukázal, že pre polypeptidový reťazec je jednou z najvýhodnejších konformát je umiestnenie v priestore vo forme rozdeľovacej špirály, nazývanej α-špirála(Obr. 12.3, A).

Priestorová poloha a-špirálovaného polypeptidového reťazca môže byť reprezentovaná predstaviou, že bude určitá

Obr. 12.3.α-špirálová konformácia polypeptidového reťazca

valec (pozri obr. 12.3, B). V priemere špirála skrutkových konštrukcií pre 3,6 aminokyselinový zvyšok, tvorenie špirály je 0,54 nm, priemer je 0,5 nm. Liety dvoch susedných peptidových skupín sú umiestnené súčasne v uhle 108. a bočné radikály aminokyselín sú na vonkajšej strane špirály, t.j. smeruje z povrchu valca.

Hlavná úloha v upevnení takejto konformácie reťazca sa prehráva vodíkovými väzbami, ktoré sú v a-helixe vytvorené medzi atómom karbonylového kyslíka každého prvého a atómu vodíka N N-skupiny každého piateho aminokyselinového zvyšku .

Vodíkové väzby sú nasmerované takmer rovnobežne s osou a-helixov. Držia reťazec v skrútenom stave.

Typicky, proteínové reťazce nie sú úplne špirálové, ale len čiastočne. V takýchto proteínoch, ako je napríklad mioglobín a hemoglobín, sú tu pomerne dlhé a-špirálové úseky, napríklad, mioglobínový reťazec

o 75%. V mnohých iných proteínoch môže byť podiel špirálových pozemkov v reťazci malý.

Ďalším typom sekundárnej štruktúry polypeptidov a proteínov je β-štruktúravolal tiež skladací listalebo zložená vrstva.Polypeptidové reťazce spojené so zloženými listami, viažuci sa na množstvo vodíkových väzieb medzi peptidovými skupinami týchto obvodov (obr. 12.4). Mnohé proteíny súčasne obsahujú α-špirálové a p-skladané štruktúry.

Obr. 12.4.Sekundárna štruktúra polypeptidového reťazca vo forme skladaného plechu (p-štruktúra)

Štruktúra a vlastnosti aminokyselín, ktoré sú súčasťou proteínov. Peptidové väzby spájajúce aminokyseliny v reťazcoch

Proteíny - polymérne molekuly, v ktorých aminokyseliny slúžia monomérom. Ako súčasť proteínov v ľudskom tele je len 20 a-aminokyselín. Rovnaké aminokyseliny sú prítomné v rôznych proteínoch v rôznych štruktúrach a funkciách. Individuálna individualita proteínových molekúl je určená postupom pre striedavé aminokyseliny v proteíne. Aminokyseliny môžu byť považované za písmená abecedy, s ktorými sú informácie napísané ako v Slove. Slovo nesie informácie, napríklad objekt alebo účinok a sekvenciu aminokyselín v proteíne nesie informácie o konštrukcii priestorovej štruktúry a funkcie tohto proteínu.

A. Stavebníctvo a vlastnosti aminokyselín

1. Všeobecné štrukturálne znaky aminokyselín, ktoré sú súčasťou proteínov

Celkovým štruktúrou aminokyselín je prítomnosť aminoskupín a karboxylových skupín spojených s rovnakým a-uhlíkovým atómom. R je radikál aminokyselín - v najjednoduchšom prípade je reprezentovaný atómom vodíka (glycín), ale môže mať zložitejšiu štruktúru.

V vodné roztoky s neutrálnou hodnotou pHα-aminokyseliny existujú vo forme bipolárnych iónov.

V rozdiel od 19 ďalšíchA-aminokyseliny, prolín - iminokyselina, radikál, ktorého je spojené s a-uhlíkovým a-uhlíkom a s aminoskupinou, v dôsledku čoho molekula získa cyklickú štruktúru.

19 z 20 aminokyselín obsahuje v a-asymetrickej asymetrickej atóme uhlíka, pričom 4 rôzne náhradné skupiny sú spojené. V dôsledku toho môžu byť tieto aminokyseliny v prírode v dvoch rôznych izomérnych formách - L a D. Výnimkou je glycín, ktorý nemá asymetrický atóm uhlíka, pretože jeho radikál je reprezentovaný len atómom vodíka. V zložení proteínov sú len aminokyselinové L-izoméry.

Čisté L- alebo D-stereoizoméry môžu počas dlhého času spontánne a neenzým-ale premeniť na ekvimolárnu zmes L-a D-izomérov. Tento proces sa nazýva racemic. Racemizácia každej L-aminokyseliny pri tejto teplote je určitá rýchlosť. Táto okolnosť sa môže použiť na zriadenie vekov ľudí a zvierat. V tuhom smaltovaní zubov je teda dentínový proteín, v ktorom L-aspartát sa pohybuje do D-izoméru pri ľudskej telesnej teplote rýchlosťou 0,01% ročne. Počas tvorby zubov, dentín obsahuje iba L-izomér, preto môže byť obsah D-aspartátu vypočítaný podľa veku prieskumu.

Všetky 20 aminokyselín v ľudskom tele sa líšia v štruktúre, veľkostiach a fyzikálno-chemických vlastnostiach radikálov pripojených k a-uhlíkovému atómu.

2. Klasifikácia aminokyselín pre chemickú štruktúru radikálov

Chemickou štruktúrou aminokyselín môže byť rozdelená do alifatickej, aromatickej a heterocyklickej (tabuľka 1-1).

Zloženie alifatických radikálov môže byť funkčné skupiny, ktoré im poskytujú špecifické vlastnosti: karboxyl (-SON), amino (-NH2), tiolny

(-Sh), amid (-CO-NH2), hydroxyl (-ón) a guanidínu skupiny.

Názvy aminokyselín môžu byť konštruované pri nomenklatúre náhradného, \u200b\u200bale zvyčajne používajú triviálne názvy (tabuľka 1-2).

Tabuľka 1-1. Klasifikácia hlavných aminokyselín proteínov podľa ich chemickej štruktúry

Tabuľka 1-2. Príklady mien aminokyselín pri substitučnej nomenklatúre a zodpovedajúce triviálne názvy

Na zaznamenávanie aminokyselinových zvyškov v peptidových a proteínových molekúl sa používajú trojpísmenové zníženie ich triviálnych názvov av niektorých prípadoch jednorazové znaky (pozri tabuľku 1-1).

Triviálne názvy často pochádzajú z názvu zdroja, z ktorého boli prvýkrát pridelené, alebo z vlastností tejto aminokyseliny. Séria sa tak prvýkrát prideľovala z Fibroin Silka (z Lat. Séria - hodvábna) a glycín dostal svoje meno kvôli sladkej chuti (z gréčtiny. Glykos je sladký).

3. Klasifikácia aminokyselín v rozpustnosti ich radikálov vo vode

Všetkých 20 aminokyselín v proteínoch ľudského tela môžu byť zoskupené schopnosťou ich radikálov rozpustiť vo vode. Radikály môžu byť zabudované do kontinuálneho radu, počnúc úplne hydrofóbnym a končiacim vysoko hydrofilným.

Rozpustnosť aminokyselinových radikálov je určená polarita funkčných skupín, ktoré sú súčasťou molekuly (polárne skupiny priťahujú vodu, neistotne ju replikujú).

Aminokyseliny s nepolárnymi radikálmi

Nepolárne (hydrofóbne) sa vzťahuje na radikály, ktoré majú alifatické uhľovodíkové reťazce (radikály alanínu, valínu, leucínu, izoleucínu, prolínu a metionínu) a aromatických kruhov (fenylalanín radikály a tryptofánové radikály). Radikály takýchto aminokyselín vo vode majú tendenciu k sebe, alebo na iné hydrofóbne molekuly, v dôsledku čoho sa povrch kontaktu s vodou znižuje.

Aminokyseliny s polárnymi neobsadenými radikálmi

Radikály týchto aminokyselín sú lepšie ako hydrofóbne radikály rozpustiť vo vode, pretože zahŕňajú polárne funkčné skupiny, ktoré tvoria vodíkové väzby s vodou. Patrí medzi ne série, treonín a tyrozín

hydroxylové skupiny, asparagínové a glutamínu obsahujúce amidové skupiny a cysteín s tiolovou skupinou.

Cysteín a tyrozín obsahujú, tiol a hydroxylové skupiny schopné disociácie s tvorbou H +, ale pri pH približne 7,0, podopreté v bunkách, tieto skupiny sú prakticky nestratené.

Aminokyseliny s polárnymi negatívne nabitými radikálmi

Táto skupina zahŕňa aspartánske a glutámové aminokyseliny, ktoré majú ďalšiu karboxylovú skupinu v radikáli, pri pH približne 7,0 disociácii s tvorbou CO-a H +. V dôsledku toho sú aminokyselinové dátové radikály anióny. Ionizované formy glutámových a asparágových kyselín sa nazývajú glutamát a aspartát.

Aminokyseliny s polárnymi pozitívnymi nabitými radikálmi

Ďalšia pozitívne nabitá skupina v radikáli má lyzín a arginín. V lyzínu sa druhá aminoskupina schopná pripojiť H + sa nachádza v polohe alifatického reťazca a arginín získava pozitívny náboj, húnidínová skupina, okrem toho, histidín obsahuje slabo ionizovanú imidazolovú skupinu, takže vo fyziologických výkyvoch V hodnotách pH (od 6,9 do 6,9 7,4) sa gistidin je nabitý alebo neutrálny alebo pozitívny. S nárastom počtu protónov v médiu je hypondidínová imidazolová skupina schopná pripevniť protón, nadobudnúť pozitívny náboj a zvýšenie koncentrácie hydroxylových skupín - poskytnutie protónu, stráca pozitívny radikálový náboj. Pozitívne nabité radikály - katióny (pozri schému nižšie).

Polárne nabité aminokyselinové radikály majú najväčšiu rozpustnosť vo vode.

4. Zmena celkového náboja aminokyselín v závislosti od pH prostredia

S neutrálnymi hodnotami pH, všetky kyslé (schopné dávať H +) a všetky základné (schopné pripojiť H +) funkčné skupiny sú v disociovanej stave.

Preto v neutrálnom médiu aminokyselín obsahujúcich netesné radikál majú celkový nulový náboj. Aminokyseliny obsahujúce kyselinové funkčné skupiny majú celkový záporný náboj a aminokyseliny obsahujúce hlavné funkčné skupiny - pozitívny náboj (tabuľka 1-3).

Zmena pH v kyslej strane (to znamená, že zvýšenie koncentračného média H +) vedie k potlačeniu disociácie kyselinových skupín. V silne kyslom prostredí získajú všetky aminokyseliny pozitívny náboj.

Naopak, zvýšenie koncentrácie on-skupiny spôsobuje odstránenie H + z hlavných funkčných skupín, čo vedie k zníženiu pozitívneho náboja. V silnom alkalickom médiu majú všetky aminokyseliny celkový záporný náboj.

5. Modifikované aminokyseliny prítomné v proteínoch

Priamo pri syntéze proteínov ľudského tela sa zúčastňujú len 20 uvedených aminokyselín. Avšak v niektorých proteínoch existujú neštandardné modifikované aminokyseliny - deriváty jednej z týchto 20 aminokyselín. Napríklad v molekule kolagénu (fibrilárny proteín intercelulárnej matrice) sú hydroxy deriváty lyzínu a prolín - 5-hydroxylizín a 4-hydroxyprolín.

Modifikácie aminokyselinových zvyškov sa uskutočňujú už v zložení proteínov, t.j. len

Modifikované aminokyseliny nachádzajúce sa v proteínoch

po skončení syntézy. Zavedenie ďalších funkčných skupín do štruktúry aminokyseliny poskytuje proteíny vlastnosti,

Schémy. Štruktúra polárnych nabitých aminokyselín v disociovanej forme

Tabuľka 1-3. Zmena celkového náboja aminokyselín v závislosti od pH prostredia

Špecifické funkcie potrebné na ich výkonnosť. Kyselina a-karboxyglutamín je teda súčasťou proteínov podieľajúcich sa na prúdenie krvi a dve úzke karboxylové skupiny v ich štruktúre sú potrebné pre väzbové proteínové faktory s CA2 + iónmi. Porušenie karboxylácie glutamátu vedie k zníženiu spotreby krvi.

6. Chemické reakcie používané na detekciu aminokyselín

Schopnosť aminokyselín na pripojenie tých alebo iných chemických reakcií sa stanoví prítomnosťou funkčných skupín v ich zložení. Pretože všetky aminokyseliny zahrnuté v proteínoch obsahujú aminoskupinu a karboxylovú skupinu v a-uhlíkovom atóme, môžu byť vložené do chemických reakcií charakteristických pre všetky aminokyseliny. Prítomnosť niektorých funkčných skupín v radikáli jednotlivých aminokyselín určuje ich schopnosť zvýšiť reakčné aminokyseliny.

Ningidrínová reakcia na a-aminokyseliny

Na detekciu a kvantifikáciu aminokyselín v roztoku sa môže použiť reakcia ningidrínu.

Táto reakcia je založená na tom, že bezfarebný ningidrín, reakcia s aminokyselinou, je kondenzovaný ako dimér cez atóm dusíka čisteného z a-aminoskupiny aminokyselín. Výsledkom je, že je vytvorený červeno-fialový pigment. Zároveň dochádza k dekarboxylácii aminokyseliny, čo vedie k tvorbe CO2 a zodpovedajúceho aldehydu. Ningidrínová reakcia je široko používaná v štúdii primárnej štruktúry proteínov (pozri schému nižšie).

Vzhľadom k tomu, intenzita farby je úmerná množstvu aminokyselín v roztoku, použije sa na meranie koncentrácie aminokyselín.

Ningidrínová reakcia sa použila na stanovenie aminokyselín

Špecifické reakcie na jednotlivé aminokyseliny

Kvalitatívne a kvantitatívne stanovenie jednotlivých aminokyselín je možné v dôsledku prítomnosti špeciálnych funkčných skupín v ich radikáli.

Arginín sa stanoví s použitím kvalitatívnej reakcie na guanidínsku skupinu (Sakaguchi reakcia) a cysteín sa deteguje faulovou odozvou špecifickou pre skupinu SH tejto aminokyseliny. Prítomnosť aromatických aminokyselín v roztoku sa stanoví reakciou xanthoproteínov (reakcia nitrácií) a prítomnosť hydroxylovej skupiny v tyrozínnom aromatickom kruhu - s použitím Millonovej reakcie.

B. Peptidové pripojenie. Štruktúra a biologické vlastnosti peptidov

a-aminokyseliny sa môžu kovalentne viazať na seba pomocou peptidových väzieb. Peptidová väzba je vytvorená medzi A-karboxylovou skupinou jednej aminokyseliny a a-aminoskupiny druhej, t.j. je amidová väzba. V tomto prípade sa molekula vody štiepi (pozri diagram A).

1. Štruktúra peptidu

Počet aminokyselín v zložení peptidov sa môže značne líšiť. Peptidy obsahujúce až 10 aminokyselín sa nazývajú oligopeptidy často v názve týchto molekúl, indikujú množstvo aminokyselín zahrnutých v oligopeptide: tripeptid, pentapeptid, ochgapeptid atď.

Peptidy obsahujúce viac ako 10 aminokyselín sa nazývajú "polypeptidy" a polypeptidy pozostávajúce z viac ako 50 aminokyselinových zvyškov sa zvyčajne nazývajú proteíny. Tieto názvy sú však podmienené, pretože v literatúre sa termín "proteín" často používa na označenie polypeptidu obsahujúceho menej ako 50 aminokyselinových zvyškov. Napríklad hormonálny glukagón pozostávajúci z 29 aminokyselín sa nazýva proteínový hormón.

Monoméry aminokyselín, ktoré sú súčasťou proteínov "Aminokyselinové zvyšky."Aminokyselinový zvyšok, ktorý má voľnú aminoskupinu, sa nazýva N-terminál a je napísaný na ľavej strane a majú voľnú skupinu-ccarboxyle group - C-terminál a je napísaný vpravo. Peptidy sú napísané a čítané z N-konca. Reťazec opakujúcich sa atómov v názve polypeptidového reťazca -NH-CH-spolu-medvede "Peptid osto"(Pozri schéma B).

Keď sa polypeptid pomenovaný, prípona sa pridáva do skráteného názvu aminokyselinových zvyškov, s výnimkou C-koncovej aminokyseliny. Napríklad ser-gli-pro-ala tetrapeptid sa číta ako serialicylprollanín.

Peptidová väzba, tvorená skupinou prolín imino, sa líši od iných peptidových väzieb, pretože atóm dusíka peptidovej skupiny nie je spojený s vodíkom, ale radikálom.

Peptidy sa líšia v aminokyselinovom zložení, množstve a poradí zlúčeniny aminokyselín.

SerilglycilProllalanin

Schéma A. Dippotid Vzdelávanie

Schéma B. Štruktúra peptidov

Ser-gis-pro-ala a alla-pro-gis-série sú dva rôzne peptidy, napriek tomu, že majú rovnaký kvantitatívny a vysoko kvalitný zloženie aminokyselín.

2. Charakteristiky peptidovej komunikácie

Peptidová komunikácia má charakteristickú dvojitú väzbu, takže je kratšia ako ostatné väzby peptidového ostrova a v dôsledku tohto malého mobilu. Elektronická štruktúra peptidovej väzby určuje plochú tuhú štruktúru peptidovej skupiny. Love peptidových skupín sú usporiadané v uhle k sebe navzájom (obr. 1-1).

Vzťah medzi atómom uhlíka a a-aminoskupinou alebo a-karboxylovou skupinou je schopný voľné otáčky (aj keď je obmedzený na veľkosť a charakter radikálov), čo umožňuje polypeptidový reťazec, aby sa rôzne konfigurácie.

Peptidové väzby sa zvyčajne nachádzajú v trans konfigurácii, t.j. A-uhlíkové atómy sa nachádzajú v rôznych smeroch z peptidovej komunikácie. Výsledkom je, že bočné radikály aminokyselín sú od seba vzdialené v priestore (obr. 1-2).

Peptidové väzby sú veľmi trvanlivé a spontánne nepretržiavajú za normálnych podmienok, ktoré existujú v bunkách (neutrálne médium, telesná teplota). V laboratórnych podmienkach sa hydrolýza peptidových väzieb proteínov uskutočňuje v utesnenej ampulke s koncentrovaným (6 mol / l) kyselinou chlorovodíkovou, pri teplote vyššej ako 105 ° C a plnú hydrolýzu proteínu na voľnú Aminokyseliny prechádzajú asi jeden deň.

V živých organizmoch sú peptidové väzby v proteínoch rozbité so špeciálnymi proteolytickými enzýmami (z angličtiny, proteín - proteín, lýzy - zničenie), tiež nazývané proteázy alebo peptidhydroláz.

Na detekciu proteínov a peptidov v roztoku, ako aj pre ich kvantitatívne stanovenie sa použije reakcia buretu (pozitívny výsledok pre látky obsahujúce aspoň dve peptidové väzby obsahujúce vo svojom zložení).

3. Biologická úloha peptidov

V ľudskom tele sa vyrába mnoho peptidov v regulácii rôznych biologických procesov a s vysokou fyziologickou aktivitou.

Obr. 1-1. Rovina umiestnenia peptidových skupín a a-uhlíka atómov v priestore.

Obr. 1-2. Trans-konfigurácia peptidových väzieb. Funkčné skupiny- a -NH-,

tvarovacie peptidové väzby nie sú ionizované, ale polárne a môžu sa podieľať na tvorbe vodíkových väzieb.

Počet aminokyselinových zvyškov v štruktúre biologicky aktívnych peptidov sa môže pohybovať od 3 do 50. Na jeden z najviac "malých" peptidov je možné pripísať typuototropín-rillačný hormón a glutatión (tripeptidy), ako aj enkefalíny, ktoré majú 5 aminokyselín vo svojej kompozícii. Avšak, väčšina biologicky aktívnych peptidov má viac ako 10 aminokyselín vo svojej kompozícii, napríklad, Y (regulátor chuti do jedla) obsahuje 36 aminokyselín a kortikolyberín je 41 aminokyselina.

Niektoré z peptidov, najmä väčšina peptidových hormónov obsahovať peptidové väzby tvorené aminoskupinou a karboxylovou skupinou susedných aminokyselín. Spravidla sa syntetizujú z neaktívnych prekurzorov proteínov, v ktorých špecifické proteolytické enzýmy zničia určité peptidové väzby.

Angiotenzín II je oktapeptid vytvorený z veľkého proteínu krvného plazmatického angiotenzinínu v dôsledku postupného pôsobenia dvoch proteolytických enzýmov.

Prvý proteolytický enzým renín sa číry z angiotenziníka z N-koncového peptidu obsahujúceho 10 aminokyselín, nazývaného angiotenzínu I. druhá proteolytická karboxidiseptididididázová enzýmová skupina z C-konca

Aminokyseliny: mená

Injektovanie aminokyselín v tabuľke # 2 na štruktúre radikálu (R) (vzorec) (tretia stĺpec tabuľky) a titulom (podľa abecedy).

Tu si všimnete znamenie * Nevyhnutné (najdôležitejšie pre telo) aminokyseliny.

Vysvetlime, že existujú nepostrádateľné a vymeniteľné aminokyseliny:

Nevyhnutné aminokyseliny: Toto sú dôležité aminokyseliny, ktoré nemožno syntetizovať v tele. Preto je potrebné, aby sa zapisovali do tela s jedlom.

Existuje 8 esenciálnych aminokyselín pre dospelého: leucín, izoleucín, valín, metionín, fenylalanín, treonín, tryptofán, lyzín, tiež zahŕňa histidín.

Vymeniteľné aminokyseliny - Toto sú aminokyseliny, ktoré môžu byť spojené v tele. Môžu byť získané dvoma spôsobmi: buď v hotovej forme každodenného príjmu potravy, alebo produkujú nezávisle od iných typov aminokyselín a látok vstupujúcich do tela.

Namiesto aminokyselín zahŕňajú arginín, asparagín, glutamín, kyselinu glutamínu, glycín, ornitín, taurín atď. (Pozri tabuľku č. 1)

Tabuľka №1

Teraz sa obrátime na tabuľku 2 s vzorcami a menami aminokyselín.

Viac informácií o vzorci a aminokyselinách s menami je možné zobraziť v tejto ilustrácii:

Vytvoria sa aj názvy aminokyselín:

Počet aminoskupín (NH2):

Dve aminoskupiny: prefix Diatiino-

Tri aminoskupiny: prefix Triamina-

Počet karboxylových skupín (COOH):

Dve karboxylové skupiny v aminokyseline: prípona-diova(kyselina)

Tri karboxylové skupiny: prípona-trik(kyselina)

​​​​​​​

Na dosiahnutie dobrých výsledkov v kulturistike musí športovec riadne pristupovať k organizmom výživy a fyzickej námahe. Väčšina moderných športovcov uprednostňuje športové výživy, najmä prijímajúce aminokyseliny. Ak chcete správne vybrať výživové doplnky obsahujúce aminokyseliny, potrebujete vedieť, aké účely sú určené, a ako ich používať.

Existujú tri odrody aminokyselín: vymeniteľná, podmienečne vymeniteľná a nepostrádateľná. Nevyhnutné aminokyseliny nie sú v tele produkované nezávisle, takže ich športovec musí pridať do ich stravy.

Aminokarboxylové kyseliny sú jedným z prvkov proteínu. Ich prítomnosť má veľký význam pre normálne fungovanie tela, pretože sú potrebné na výrobu niektorých hormónov, enzýmov a protilátok.

Aminokyselina je hlavným prvkom pre konštrukciu všetkých zvieracích proteínov a rastlinných organizmov.

Hodnota aminokyselín v kulturistike

Vzhľadom k tomu, aminokyseliny sa zúčastňujú na všetkých procesoch tela spojeného s fyzickou námahou (reštaurovanie a aktivácia rastu svalového tkaniva, potlačenie katabolických procesov), je ťažké preceňovať ich význam pre moderných športovcov. Faktom je, že fyzická námaha aj priemernej intenzity vedie k významnému prietoku voľných aminokyselín (až 80%). A včasné doplňovanie nedostatku prispieva k zvýšeniu svalovej hmoty a zlepšenie efektívnosti vzdelávania.
Zvláštny význam pre kulturistov (rozvetvené reťazce amyminokarboxylové kyseliny - valín, izoleucín a leucín) majú špeciálny význam kulturistov, pretože všetky svaly pozostávajú z takmer 35%. Okrem toho má BCAA silný anti-katabolický majetok a ďalšie užitočné vlastnosti, a preto mnohí výrobcovia športovej výživy na základe nich vytvárajú potravinárske prídavné látky.

BCAA je tri esenciálne aminokyseliny: leucín, izoleucín a valín, východiskový materiál pre konštrukciu a regeneráciu bunkových buniek.

Typy aminokyselín

Komplexy aminokyselín sa rozlišujú v zložení, pomere strán aminokyselín a stupeň hydrolýzy. Aminokyseliny vo voľnej forme, zvyčajne izolované, už sme o nich spomenuli, je glutamín, arginín, glycín atď., Ale sú tu aj komplexy. Hydrolyzáty sú zničené proteíny, v ktorých sú krátke aminokyselinové reťazce, ktoré sú schopné rýchlo absorbovať. Formy di- a trippptidov sú v podstate hydrolyzáty, len aminokyselinové reťazce sú kratšie a pozostávajú z 2 a 3 aminokyselín, v tomto poradí, sa vstrebávajú veľmi rýchlo. BCAA je komplex troch aminokyselín - leucín, izoleucín a valín, ktoré sú najviac v dopyte vo svaloch, sa vstrebáva veľmi rýchlo.

Aminokyseliny sú k dispozícii vo forme prášku, tabliet, roztokov, kapsúl, ale všetky tieto formy sú ekvivalentné účinnosti. Tiež existujú injekčné formy aminokyselín, ktoré sú zavedené intravenózne. Injekčne použité aminokyseliny sa neodporúča, pretože nemá žiadne výhody oproti ústnej privítanie, ale existuje veľké riziko komplikácií a nežiaducich reakcií.

Jednou zo spoločných foriem uvoľňovania aminokyselín je pilulky a kapsuly.

Klasifikácia aminokyselín

K dispozícii je nasledujúca klasifikácia aminokarboxylových kyselín:

1. Vymeniteľné. Tieto aminokyselinové zlúčeniny môžu byť syntetizované nezávisle, najmä po prijatí enzýmov, minerálov a vitamínov. Vymeniteľné aminokyseliny zahŕňajú: glutamín, arginín, taurín, asparagín, glycín, karnitín a ďalšie.
2. Čiastočne vymeniteľné (alebo podmienečne nevyhnutné). Sú syntetizované v tele v obmedzenom množstve, zahŕňajú tyrozín, alanín, histidín a cysteín.
3. Nevyhnutné. Nie sú vyrobené telom a prichádzajú len s potravinami a športovými prídavnými látkami, a preto sú často ich deficit.

Osoba dostane tento druh kyseliny (EAA) len s jedlom. Ich nedostatok v tele vedie k zhoršeniu blahobytu, metabolických porúch, zníženie imunity.

Zároveň, potreby EAA môžu byť naplnené len pomocou hojnej a vyváženej stravy, ktorá je takmer nemožná.
Preto mnohí kulturisti uprednostňujú nedostatočné aminokyseliny pravidelným používaním vhodných prísad. Na stimuláciu syntézy proteínu a svalového rastu sa takéto lieky odporúčajú a po tréningu.

Valín, metionín, tryptofán je súčasťou liečiva, ktoré zahŕňajú nepostrádateľné aminokyseliny.

Zoznam esenciálnych aminokyselín

Zahŕňa niekoľko EAA:

1. Valin. Sa zúčastňuje na tvorbe glykogénu a stimuluje výrobu energie počas nízkokalorickej diéty.
2. Izoleucín. Cholesterol prestávky, potrebné na vytvorenie hemoglobínu a glykogénu, ako aj metabolizmus sacharidov.
3. Leucín. Znižuje hladinu cukru v krvi v diabetes, napĺňa telo energiou, sa zúčastňuje metabolizmu sacharidov a aktivuje rozdelenie cholesterolu.
4. Lyzín. V metabolizme v kombinácii s metionínom a vitamín C tvorí karnitín, ktorý zlepšuje odolnosť proti stresu voči stresu a únave. Stimuluje aj mentálnu aktivitu, podporuje vysoký výkon imunitného systému, má pozitívny vplyv na absorpciu vápnika a obnovenie spojovacích a kostných tkanív.
5. Metionín. Je to silný antioxidant, aktivuje proces regenerácie obličiek tkanív a pečene, má lipotropné účinky, ktorý sa zúčastňuje na tvorbe kreatínu, cysteínu, adrenalínu a cholínu.
6. Detí. Sme potrební na vytvorenie elastína a kolagénu, rast tkanív, biosyntézu izoleucínu a aktiváciu imunitného systému. Podporuje proces energie v svalových bunkách.
7. Tryptofán. Váš druh antidepresív. V komplexe s vitamínom B6 a biotínom prispieva k normalizácii spánku. Zúčastňuje sa aj na tvorbe sérotonínu a kyseliny nikotínovej, stimuluje zvýšenie hladiny krvného hormónu.
8. Fenylalanín (stimulátor CNS). Vyžaduje sa na vytvorenie kolagénu a neurotransmiterov, podieľa sa na tvorbe trijodyronínu, tyroxínu, dopamínu, norepinefrínu, adrenalínu, melanínu, inzulínu. Pravdepodobne ovplyvňuje prácu obehového systému, pomáha znižovať chuť do jedla a zlepšiť náladu, pozornosť, pamäť a výkon.

Keďže nepostrádateľné amíny nemôžu byť syntetizované v tele, sú potrebné pre telo. Avšak, pre športovcov, amíny s bočnými rozvetvenými reťaziami sú najdôležitejšie, známe tiež ako BCAA. Táto skupina zahŕňa tri látky: izoleucín, valín, leucín.

Názov týchto látok je spojený s ich molekulovou štruktúrou obsahujúcou prídavný sacharidový reťazec. Jedná sa o jedinečné amíny, pretože sú metabolizované v svalových tkaninách, zatiaľ čo zostávajúce aminokyselinové zlúčeniny sa spracúvajú v pečeni. Teraz je celkom jasné, prečo sa BCAA často nazýva svalové amíny.
Medzi amíny skupiny BCA, leucín sa vyznačuje najväčšími anabolickými vlastnosťami. Dnes môže byť BCAA zakúpená vo forme samostatnej prísady, ako aj tieto látky sú súčasťou veľkého počtu ďalších prísad, povedzme, karrie, prípravné komplexy atď.

BCAA.

ACA má širokú škálu pozitívnych účinkov, o ktorých teraz budeme hovoriť.

Použitie týchto aminokyselín stimuluje tvorbu nového svalového tkaniva, urýchľuje regeneráciu a spomaľuje procesy zničenia existujúcich, normalizuje procesy metabolizmu tuku, urýchľuje spaľovanie tukov a zlepšuje metabolizmus.

• Antikatabolický vplyv

Amíny skupiny BCAA sú schopné účinne chrániť svaly pred zničením. Táto vlastnosť látok aktívne používajú stavitelia počas sušenia, keď budete musieť sedieť na nízkom carb diétnom programe.

Počas tréningu sa glykogénne zásoby tela spotrebuje celkom rýchlo a proteínové zlúčeniny, z ktorých sa svalové tkaniny používajú na výrobu energie.
Pretože počas sušenia je množstvo sacharidov obmedzené, potom zásoby energie v tele sú malé. To môže viesť k vážnej strate hmotnosti. Zároveň všimneme, že menšia tučná hmota vo vašom tele, tým vyššia je pravdepodobnosť straty svalových tkanív. Ak používate pred kardio reláciou VSA, potom sa to dá vyhnúť.

• Zvyšuje efektívnosť vzdelávania

Veľa začínajúcich športovcov majú záujem, či BTSAA môže zvýšiť efektívnosť tried. Ak chcete odpovedať na túto otázku, dávame výsledky jednej štúdie. Účastníci experimentu boli rozdelení do dvoch skupín. Zástupcovia sa najprv zaujali placebo a v druhej použitých ACA. Tréningový proces bol rovnaký v každej zo skupín.
V dôsledku toho vedci uviedli, že pri použití amínov sa znížila rýchlosť sekrécie kortizolu a špeciálneho enzýmu schopného zničiť svalovú tkaniny. Zároveň sa zaznamenal nárast koncentrácie mužského hormónu. Treba tiež povedať, že testy s veľkou hmotnosťou tuku používali amíny viac, takže anabolický účinok prísad sa prejavuje.

• Stimulácia produkcie anabolických hormonálnych látok

Skupina anabolických hormónov by mala zahŕňať somatotropín, inzulín a testosterón. Všetci sú schopní odolať deštruktívnemu účinku na telo kortizolu. V priebehu mnohých štúdií sa preukázalo, že BTSAA dokázala urýchliť výrobu všetkých týchto látok.
Táto skutočnosť tiež vysvetľuje silné anti-katabolické vlastnosti amínov skupiny BCAA. Napríklad leucín má schopnosť posilniť inzulín, ktorý vedie k zrýchleniu proteínových zlúčenín v svalových tkanivách. Existujú aj výsledky výskumu, ktoré ukazujú pozitívne účinky leucínu vo vzťahu k procesom redukcie adiposického tkaniva. Všimnite si tiež, že účinnosť použitia prísad s amínmi skupiny ACA môže byť vystužená s použitím vitamínu B1.

Glutamín

Glutamín (anglický glutamín) je podmienečne nevyhnutná aminokyselina, ktorá je súčasťou proteínu a je potrebná na účinný rast svalov a podporovať imunitný systém. Glutamín je veľmi častý v prírode, pre človeka je podmienečne nevyhnutná aminokyselina. Glutamín v pomerne veľké množstvá cirkuluje v krvi a akumuluje vo svaloch. Glutamín je najbežnejšou aminokyselinou tela a svaly pozostávajú zo 60% toho, to opäť zdôrazňuje jeho význam v kulturistike.

Glutamín je potrebný na účinný a produktívny rast svalového tkaniva. Táto aminokyselina v nadbytku je obsiahnutá v bunkách svalového tkaniva a cirkuluje v krvi.

Účinky glutamínu

• Podieľa sa na syntéze svalových proteínov.
• Je zdrojom energie spolu s glukózou.
• Má antikatabolický účinok (potláča sekréciu kortizolu).
• Spôsobuje vzostup na úroveň rastového hormónu (pri použití denne, hladina gramov sa zvyšuje 4 krát).
• Posilňuje imunitu.
• Zrýchlite zotavenie po tréningu, zabraňuje vývoju zacvel.

Ako si vziať glutamín?

Odporúčané dávky glutamínu 4-8 g denne. Optimálne rozdelila túto dávku dvoma recepciami: ihneď po tréningu a pred spaním na prázdny žalúdok. Po tréningu, glutamín rýchlo nasýti vyčerpaný bazén, potláča katabolizmus a uvádza rast svalov. Pred spaním sa odstráni glutamín, pretože rastový hormón sa vyrába v noci a glutamín môže zvýšiť tento proces. V dňoch odpočinku vezmite glutamín na obed a pred spaním na prázdny žalúdok.

Kombinácia glutamínu so športovou výživou

Glutamín je v kombinácii s mnohými športovými prísadami, zatiaľ čo existuje vzájomný účinok účinkov. Najviac optimálna kombinácia: glutamín + kreatín, proteín. Konferenčné komplexy, anabolické komplexy (Boosters Testosterón) a ďalšie prísady môžu byť zahrnuté v tomto zväzku. Nemiešajte glutamín a proteín spolu, pretože to zníži rýchlosť absorpcie prvej, vezmite ich s rozdielom aspoň 30 minút. Kreatín a glutamín sa môžu zmiešať a prijať súčasne.

Vedľajšie účinky

Glutamín je prírodná aminokyselina, ktorá neustále prichádza s jedlom. Ďalší príjem glutamínu nie je škodlivý pre zdravie a spravidla nespôsobuje žiadne vedľajšie účinky.

Ostatné aminokyseliny bežné v kulturistike

• Arginín je zlepšenie svalovej výživy, transportu živín, uchovávanie.
• L-karnitín je jedným z najlepších horákov tuku, čo je absolútne bezpečné pre zdravie.
• Beta alanín - svalnatý antioxidant a obnovenie
• Citrullin - silné zariadenie znižujúce energiu po tréningu, zabraňuje pretrvávaniu, zlepšuje svalovú výživu.

Aminokyseliny z lekárne

Moderná medicína prikladá veľký význam prípravkom založeným na aminokyselinách. Všetky biochemické systémy tela sa skladajú z týchto zlúčenín, čo si vyžaduje potrebu ich výroby (väčšina aminokyselín, ktoré si môžete zakúpiť v lekárni).

Hlavným účelom aminokyselín je syntéza enzýmov, ktoré sú prirodzenými urýchľovačmi všetkých chemických reakcií v tele. Lepšie a efektívnejšie nastane spôsoby syntézy proteínov, tým viac energie je pridelená u ľudí.

Odhaduje sa, že pôsobenie aminokyselín v organizmoch športovcov poskytuje približne 10% ich celkovej energie. Ak sa svaly vyčerpajú energie počas tréningu, potom je potrebné použiť významné množstvo aminokyselín na obnovenie fyzických indikátorov a pokroku.
Niektoré z aminokyselín sú schopné ovplyvniť výrobu rastových hormónov, čo je užitočné pre športovcov zaoberajúcich sa energetickými športu. Táto skutočnosť sa ukázala ako počas experimentu: Po obdržaní L-arginínu a L-ornitinu mali subjekty krátkodobé, ale skôr významný prirodzený nárast hladiny rastového hormónu.
Za dvadsaťdvitých účastníkov v experimente bol napísaný výkonový program, ktorého trvanie bolo päť týždňov. K jednej skupine sa pridalo určité množstvo L-arginínu a druhá skupina sa vzala placebo (látka so slabou chemickou a anabolickou aktivitou). Po skončení priebehu tried sa uskutočnili merania sily a svalových rastov všetkého školenia. Výsledky ukázali, že športovci, ktorí si vzali aminokyseliny, mali oveľa podstatnejšie úspechy.

Fenylalanín

Jednou z najcennejších aminokyselín pre telo je fenylalanín. Má dôležitý vplyv na telo. Jednou z jeho funkcií je ochrana endorfínov. Tieto bunky kontrolujú bolesť v tele a prítomnosť D- a L-fenylalanínu prispieva k odstráneniu ostrej bolesti na dlhodobé obdobie. Táto aminokyselina sa vyrába prirodzeným spôsobom a má tisíckrát vyššiu účinnosť ako morfín. Prijatie malého množstva fenynlalanínu má dobrý účinok lieku Painkiller.

Glycín

Nie menej hodnotná aminokyselina z lekárne je glycín-aminokyselina, ktorá nemá optické izoméry, čo je súčasťou mnohých proteínov a rôznych biologických zlúčenín. Odporúča sa používať pri chorobách centrálneho nervového systému, dlhodobého stresu, s nespavosťou, zvýšenou excitovateľnosťou, ťažkou fyzickou námahou, ischemickou mŕtvicou. Počas mesiaca sa odporúča použiť 0,3 g denne. V prípade potreby sa môže kurz opakovať.

Glycín

• Nálada sa zlepšuje.
• Agresivita sa znižuje.
• Normalizuje spánok.
• Zvýšenie duševného zdravia.
• Nervový systém dostáva dodatočnú ochranu pred účinkami alkoholu a iných škodlivých látok.

Glycín možno nájsť v akejkoľvek lekárni, priemerná cena je 50 rubľov. pre balenie. Mnohí užívajú glycín na stimuláciu aktivity mozgu, táto lekáreň aminokyselina je veľmi populárna a športovci.

Meniaci

Metionín je nenahraditeľná aminokyselina, ktorá je súčasťou proteínov, ako aj:

• znižuje hladinu cholesterolu v krvi
• používa sa ako antidepresívum
• zlepšuje prácu pečene

Vo veľkých množstvách metionínu obsahuje: v mäse (hovädzie a kurča), ako aj to je veľa v chatovej syre, vajcia, v pšeničnej, ryži, ovsené vločky, jačmeň, pohánka, cestoviny. Nie je to veľmi obsiahnuté v banán, Soobah. Odporučí sa o 0,5 g trikrát denne. Táto farmaceutická aminokyselina sa zvyčajne predpíše na ochorenia pečene alebo s nedostatkom proteínu. Kontraindikovaný príjem, ak máte silnú citlivosť na metionín. Náklady do lekární - 100 rubľov. pre balenie.

Glutamín

60% aminokyselín vo vnútri svalov sú glutamín, vykonáva množstvo rôznych funkcií v tele, takže jeho dodatočný príjem vo forme prísady určite zabráni.

Glutamín je nepostrádateľnou aminokyselinou, ktorú si môžete kúpiť v lekárni, je súčasťou proteínov a je potrebná na plný rast svalov a udržiavať imunitu. Náklady na glutamín je oveľa vyšší ako na glycín, ale je možné ho kúpiť v lekárni, bude to výhodnejšie, ako to dostanete v obchode s výživou. Odporúča sa vziať glutamín v 5 g 2 krát denne.
Glutamín

• Je to zdroj energie.
• Je to anti-katabolická ochrana.
• Podporuje posilnenie imunity.
• Zlepšuje kvalitu redukčných procesov.
• Stimuluje rast svalov.

Je čas zistiť, čo sú aminokyseliny pre to, čo potrebujú, a ako ich vziať správne.

Aminokyseliny slúžia ako "stavebný materiál" pre proteíny, pretože vzhľadom na jedinečnú sekvenciu 21 typov údajov organických zlúčenín v tele sú vytvorené všetky typy proteínov a svalových tkanív. Pokiaľ ide o chemickú štruktúru, aminokyseliny sú charakterizované prítomnosťou aminoskupiny s atómom dusíka, ktorý je základom tejto zlúčeniny.

Prítomnosť atómu dusíka sa rozlišuje aminokyselinami z iných živín, ktoré dostaneme z potravy (napríklad sacharidy), čo je dôvod, prečo sú to jediné zlúčeniny, ktoré sú schopné tvarovať tkaniny, orgány, svaly, kožu a vlasy.

Teraz, keď ľudia počujú o bielkovine, automaticky si myslia, že len svaly a kulturistiku, hoci aminokyseliny sú významnou zložkou diéty akejkoľvek osoby, ale najmä to je dôležité pre tých, ktorí robia akýkoľvek druh športu. Aminokyseliny sú zvyčajne rozdelené do 3 kategórií: nepostrádateľné, napoly dopredu a vymeniteľné.

Čo znamená slovo "Nevyhnutné"? "Nevyhnutné" znamená, že tieto aminokyseliny nemožno syntetizovať v tele a musia sa do nej prichádzať s jedlom. Existuje 9 esenciálnych aminokyselín, vrátane slávnej skupiny BCA.

Rozvetvené aminokyseliny (VSA)

Leucín, izoleucín a valín

Z 9 esenciálnych aminokyselín 3 sa vzťahujú na kategóriu aminokyselín s rozvetvenými reťazcami. Toto je leucín, izoleucín a valín. ACAA má jedinečnú chemickú štruktúru v porovnaní s inými nepostrádateľnými aminokyselinami, a preto má špeciálne vlastnosti. Na rozdiel od zvyšku aminokyselín je BCA rýchlejšia a lepšie absorbovaná telom, to znamená, že sú absorbované nie v žalúdku, ale skutočne prichádzajú priamo do svalov. Ak sa chcete dozvedieť viac o BSA, prečítajte si náš článok "ACAA. Čo sú aminokyseliny rozvetvených reťazcov? "

Ďalšie nepostrádateľné aminokyseliny

Zvyšné nepostrádateľné aminokyseliny: histidín, metionín, fenylalanín, treonín, tryptofán a lyzín, sú potrebné pre telo na vykonávanie radu fyziologických funkcií.

Gistidin.

Gizidín je aromatická aminokyselina, ktorá vykonáva množstvo životne dôležitých funkcií v tele, vrátane zúčastňuje sa na syntéze hemoglobínu, fungovania imunitného systému a obnovenia tkanív. Gistidín je dôležitou aminokyselinou počas rastu osoby, ako aj s rehabilitáciou po ochorení.

Lyzín

Lizin hrá dôležitú úlohu pri fungovaní imunitného systému. Taktiež spolu s polovičnými väzenskými kyselinami sa zúčastňujú na syntéze kolagénu, takže pokožka, vlasy a nechty zostávajú zdravé.

Tryptofán

Tripophán je nepostrádateľnou aromatickou aminokyselinou, ktorá obsahuje indolové jadro. Vykonáva niekoľko funkcií v tele, najmä zohráva úlohu chemického posla v nervovom systéme. Na rozdiel od iných aminokyselín, L-tryptofán sa nerozpustí vo vode a odolné voči teplu, to znamená, že v procese spracovania nestráca väčšinu priaznivých vlastností.

Meniaci

Metionín je aminokyselina s nepríjemnou vôňou (obsahuje atóm síry), ktorý je predchodcom iných aminokyselín, ako je taurín. Jeho antioxidačné vlastnosti sú schopné chrániť telo, potláčať účinok škodlivých látok. Zúčastňuje sa aj na výstavbe proteínov a vývoja rôznych hormónov, vrátane adrenalínu a melatonínu.

Fenylalanín

Fenylalanín je nepolárna aminokyselina, ktorá má benzylový bočný reťaz a je známy pre svoje antidepresívne vlastnosti. Hrá dôležitú úlohu pri vývoji dopamínu a adrenalínu.

Tronín

Táto aminokyselina je polárna nenaplní, a po asimilácii sa transformuje na pyruvát, čo hrá dôležitú úlohu pri výrobe glukózy a výroby energie ATP.

Vymeniteľné aminokyseliny

Nahraďte aminokyseliny sa nazývajú tie, ktoré môžu byť syntetizované organizmom. Môžete mať nasledujúcu otázku: "Ak sa vyrábajú v tele, potom by sme ich mali vziať navyše?" Faktom je, že počas cvičenia, po vyčerpaní energie vo forme sacharidov, telo začne hľadať iné zdroje energie. Aminokyseliny môžu pôsobiť ako taký zdroj, ktorý poskytuje sval so všetkým potrebným na pokračovanie tréningu. Avšak, telo často nie je schopné rýchlo produkovať aminokyseliny na splnenie potrieb počas výcviku, preto ich musíme konzumovať vo väčšej miere bez ohľadu na to, či sú vymeniteľné alebo nie.

Alanín

Alanín je jednou z najjednoduchších organických zlúčenín z hľadiska chemickej štruktúry, ktorá je klasifikovaná ako nepolárna aminokyselina. Alanín hrá kľúčovú úlohu v cykle glukózy-alanín medzi pečeňou a tkanivami tela. Jednoducho povedané, reaguje v tkanivách, aby vytvorili Porvat a potom ju glukóza používa ako zdroj energie.

Glycín

Glycín je najmenší zo všetkých aminokyselín, ktorý je spojený s produkciou kolagénu, ako aj prolínom a lyzínom. Okrem toho pôsobí ako neurotransmiter v mieche, kmeň mozgu a sietnice.

Asparajská kyselina

Táto aminokyselina sa podieľa na cykle močoviny v tele, ako aj v procese nazývanom glukoneogenezes (metabolická cesta, čo vedie k tvorbe glukózy). Okrem toho, kyselina asparágová pôsobí ako neurotransmiter, ktorý stimuluje určité receptory v nervovom systéme.

Šparagín

Špargin je nevyhnutný pre normálnu prevádzku nervového systému, ako aj zohráva dôležitú úlohu pri syntéze amoniaku.

Zmiešané alebo podmienené prítomné aminokyseliny

Tieto aminokyseliny môžu byť vyrobené telom v určitom množstve, ale za určitých okolností toto množstvo nestačí na normálne fyziologické fungovanie, napríklad počas choroby alebo intenzívneho vzdelávania.

Serín

Serin je proteínogénna aminokyselina, ktorá vykonáva sériu biologických funkcií v tele. Hrá dôležitú úlohu v metabolizme, enzymatických reakciách a mozgovom práci.

Arginín

Arginín je prekurzor oxidu dusíka. Znižuje čas obnovy po poranení, urýchľuje hojenie poškodených tkanív a pomáha znižovať a stabilizovať krvný tlak.

Tyrozín

Tyrozín je proteínogénna aminokyselina, ktorá zohráva dôležitú úlohu pri prenose signálov v bunkách.

Prolín

Táto aminokyselina má výnimočne tuhú štruktúru, ktorá sa používa na syntetizáciu kolagénu potrebného na udržanie zdravia, kože a nechtov.

Ornitín

Ornitín hrá kľúčovú úlohu v biosyntéze močoviny, ako aj, ako sa očakávalo, zabraňuje únave pri výskyte únavy. Cyklus močoviny je rad biochemických procesov, v dôsledku toho formy močoviny na odstránenie amoniaku z tela.

Glutamín

Glotumine je jedným z najobľúbenejších polyskových aminokyselín medzi športovcami, ktoré sa podieľajú na regulácii kyslosti v obličkách, čím sa vytvára bunková energia a stimulujúcový metabolizmus.

Cysteín

Cysteín hrá dôležitú úlohu v enzymatických reakciách v tele. Predpokladá sa, že sa zúčastňuje na viazaní kovov a je tiež predchodcom určitých antioxidantov.

Prínosy a použitie aminokyselín

Teraz pochopíme, čo je potrebné aminokyseliny a dosiahnuť aké účely sú účinné. Aminokyseliny sú neoddeliteľnou súčasťou nášho organizmu a týmito procesmi, ktoré sa v ňom dejú. Udržiavanie správnej rovnováhy aminokyselín použitím aditív sa ukázalo, že je pre telu podrobiť väčšie výhody z stimulácie rastu svalov až do zlepšenia funkcií imunitného systému.

1. Svalová anabolizmus, znížená únava svalová únava a pomoc na oživenie svalov

Najväčšie výhody prídavkov s aminokyselinami sa skladajú v ich schopnosti stimulovať svalový anabolizmus, obnoviť svaly a zabrániť vzhľadu svalovej únavy.

Leucín, izoleucín, valín, asparagín, asparagná kyselina a glutamín sú tie 6 aminokyselín, ktoré sú metabolizované vo svaloch v pokoji. Podporujú mnohé metabolické procesy, napríklad hrajú zásadnú úlohu substrátov pre syntézu proteínu a tvorby energie a sú predchodcom glutamínu a alanínu.

Počas prvých 10 minút fyzických cvičení v tele, reakcia reaguje s účasťou enzýmu alanín-kanála na udržanie vysokej hladiny určitých aminokyselín počas tréningu. Medziprodukty, ktoré sú vytvorené v dôsledku tejto reakcie, môžu spôsobiť únavu. Avšak glutamín vykonáva množstvo funkcií v tele, ktoré umožňuje ho používať ako zdroj energie, takže aditíva glutamínu sú schopné zvyšovať hladiny svalovej energie a svalovej metabolizme počas výcviku.

Tieto prospešné vlastnosti aditív s aminokyselinami ich robia dokonalými nielen pre kulturistov, ale aj pre bežcov, sprinters, ako aj pre ľudí vedúcich aktívny životný štýl.

V roku 2000 sa uskutočnil experiment, aby sa určil svalová proteínová reakcia na príjem aminokyselín. Šesť mužov a žien spotrebovalo nápoj obsahujúci 6 g esenciálnych aminokyselín alebo placebových nápojov, po 1 hodine po tréningu. Tí, ktorí si vzali aminokyseliny, boli pozorované zvýšenie hladiny fenylalanínu, ktoré sa nevyskytli medzi tými, ktorí sa vzali placebo. Tento nárast spôsobil anabolickú odpoveď vo svaloch, takže sa dospelo k záveru, že aminokyseliny stimulujú proteínový anabolizmus a syntézu proteínov v svaloch.

Okrem toho, v roku 2003, v jednom z vedeckých revízií, bolo povedané, že zvýšená koncentrácia leucínu v tele bola schopná stimulovať syntézu svalových bielkovín počas katabolického stavu spôsobeného obmedzením potravín alebo únavných tréningov.

1. Chudnutie aminokyseliny

Aminokyseliny sú užitočné nielen pre tých, ktorí chcú stavať svaly a zlepšujú ich zhodnocovanie, ale sú tiež znázornené ako prostriedok na podporu prebytočnej hmotnosti. V jednej zo štúdií boli 2 skupiny ľudí, ktorí chcú schudnúť a zmeniť zloženie tela. Prvá skupina použila diétu s vysokou aminokyselinou a druhá je nízka.

Po 16 dňoch sa zistilo, že skupina, ktorá trvala viac aminokyselín, stratila výrazne viac tuku a menej svalovej hmoty ako druhá. Všeobecne platí, že údaje naznačujú, že diéta so zvýšeným obsahom proteínu a aminokyselín a nízky obsah sacharidov poskytuje väčšiu stratu tuku, pri zachovaní proteínu v tele.

1. Diabetes

Diabetes cukru je choroba, v ktorej telo nie je schopné účinne regulovať hladinu cukru v krvi a produkuje inzulín. Keď konzumujeme sacharidy, hladina glukózy v tele sa zvyšuje. V diabetes, telo nie je schopné pracovať správne na výrobu inzulínu na vrátenie hladiny cukru do normálu, čo vedie k hyperglykémii. Aminokyseliny majú pozitívny vplyv na cukor v krvi. Napríklad arginín je predchodcom oxidu dusíka, vysielacia látka, ktorá má priamy účinok na citlivosť na inzulín.

1. Zápal a artritída

Ďalšia užitočná vlastnosť aminokyselín spočíva v tom, že môžu znížiť aktivitu zápalových procesov v tele. V priebehu jednej štúdie sa uskutočnilo v roku 1973, bolo preukázané, že aminokyseliny a aminokyseliny obsahujúce siriflu, vrátane cysteínu a metionínu, sú účinnými protizápalovými činidlami, ktoré sú schopné znížiť účinky edému a anafylaktického šoku a Dokonca znížte zápal a zlepšuje stav pre adjuvantnú artritídu.

1. Imunitný systém

Hoci to môže byť správa pre vás, ale nedostatok potravinárskeho proteínu alebo aminokyselín oslabuje funkciu imunitného systému a zvyšuje citlivosť na choroby. Najmä moderné štúdie ukazujú, že arginín, glutamín a cysteín zohráva dôležitú úlohu v práci imunitného systému. Napríklad tieto aminokyseliny sú zapojené do aktivácie rôznych lymfocytov, prirodzených buniek a makrofágov, zasahujú do redoxnej regulácie bunkových funkcií, génovej expresie a proliferácii lymfocytov a tiež ovplyvňujú produkciu protilátok, cytokínov a iných cytotoxických látok . Dnes vedci dospeli k záveru, že aditíva obsahujúce určitý súbor aminokyselín môžu zlepšiť stav imunitného systému a znížiť úroveň morbidity a mortality.

1. Narodeniny

Nedávne štúdie dokazujú, že aditíva aminokyselín sú schopné zvýšiť pôrodnosť. Jedným z týchto štúdií sa napríklad zúčastnilo 132 mužov s porušovaním plodnosti. Po dobu 3 mesiacov, akceptovali aditíva s aminokyselinami a mikroelementmi. Ako kontrola bola prijatá skupina 73 mužov so zníženou plodnosťou (podvolenosť), ktorá sa vzala placebo. Všetky výsledky štúdie skupiny subjektu vykazovali výrazné zlepšenie v oblasti koncepcie v porovnaní s kontrolnou skupinou. Do 6 mesiacov po ukončení experimentu bolo v skupine mužov prijatých aditív zaznamenaných 34 prípadov koncepcie.

Dúfam, že už nemáte otázky. Prečo potrebujete aminokyseliny, ak vôbec nejaké, môžete vždy klásť otázky v komentároch.

Aditíva aminokyselín

Ak dostanete všetky potrebné živiny s jedlom, potom môžu byť potrebné aditíva. Treba však zapamätať si, že počas tréningu sa počas tréningu zvyšuje potreba tela v aminokyselinách, takže ak budete trénovať veľa a chcú rásť svalov alebo schudnúť, potom budú potrebné s najväčšou pravdepodobnosťou prísady. Možnosti aminokyselín nastavené, prejdite do akéhokoľvek obchodu, môžu byť v práškovej forme vo forme tabliet alebo kapsúl.

Aminokyseliny v prášku

Aminokyseliny vo forme prášku sa vyrábajú s rôznymi chuťou, takže ich môžete ľahko pridať do svojej obľúbenej šťavy alebo vody.

Aminokyseliny v tabletách

Nemáte minútu voľného času a potrebujete urýchlene vziať dennú dávku aminokyselín? Doplnky vo forme tabliet sú ideálne pre takéto situácie.

Majte na pamäti, že úloha aminokyselín v športovej výžive je veľmi veľké ako ich viac, tým lepšie. Nemá zmysel, aby ste si vzali vysoké telo herein, je ľahšie kúpiť kg cukru a premiešať ho s bielkovinou, bude to lacnejšie.

Ako užívať aminokyseliny?

Dodatky s aminokyselinami sa najlepšie užívajú ráno, pred tréningom, po tréningu a pred spaním, znížiť svalovú únavu a maximalizovať svalový anabolizmus a zotavenie.

Ako urobiť aminokyseliny druhu alebo iné, vždy uvedené na banke. Napríklad, BCAA je najlepšie prijaté ráno po prebudení, pred a po tréningu. Komplexné Ameninki používajú medzi hlavnými jedlami, ako aj pred a po tréningu. Pre správnu spotrebu iných typov, musíte zvážiť, aké ďalšie prídavné látky konzumujete.